ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008 タイトル: Solution structure of the calponin homology (CH) domain from the smoothelin-like 1 protein: a unique apocalmodulin-binding mode and the possible role of the C-terminal type-2 CH-domain ...タイトル: Solution structure of the calponin homology (CH) domain from the smoothelin-like 1 protein: a unique apocalmodulin-binding mode and the possible role of the C-terminal type-2 CH-domain in smooth muscle relaxation. 著者: Ishida, H. / Borman, M.A. / Ostrander, J. / Vogel, H.J. / MacDonald, J.A.
0.5 mM [U-100% 15N] entity_1, 0.6 mM calmodulin (full length), 20 mM Bis-Tris, 0.5 mM DSS, 10 mM [U-2H] DTT, 0.03 % sodium azide, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2O
90% H2O/10% D2O
2
0.6 mM entity_1, 0.5 mM [U-100% 15N] calmodulin (full length), 20 mM Bis-Tris, 0.5 mM DSS, 10 mM [U-2H] DTT, 0.03 % sodium azide, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2O
90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)
構成要素
Isotopic labeling
Solution-ID
0.5mM
entity_1
[U-100% 15N]
1
0.6mM
calmodulin (fulllength)
1
20mM
Bis-Tris
1
0.5mM
DSS
1
10mM
DTT
[U-2H]
1
0.03 %
sodiumazide
1
1mM
EDTA
1
0.6mM
entity_1
2
0.5mM
calmodulin (fulllength)
[U-100% 15N]
2
20mM
Bis-Tris
2
0.5mM
DSS
2
10mM
DTT
[U-2H]
2
0.03 %
sodiumazide
2
1mM
EDTA
2
試料状態
イオン強度: 0 / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 293 K
-
NMR測定
NMRスペクトロメーター
タイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
HADDOCK
2
Dominguez, C. etal.
構造決定
HADDOCK
2
Dominguez, C. etal.
精密化
精密化
手法: HADDOCK docking calculation / ソフトェア番号: 1
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 15