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万見
- PDB-2k1g: Solution NMR structure of lipoprotein spr from Escherichia coli K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k1g
タイトルSolution NMR structure of lipoprotein spr from Escherichia coli K12. Northeast Structural Genomics target ER541-37-162
要素Lipoprotein spr
キーワードLIPOPROTEIN / solution NMR structure / bacterial lipoprotein / cysteine peptidase / NplC/P60 family / construct optimized / Membrane / Palmitate / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


muramoyltetrapeptide carboxypeptidase / muramoyltetrapeptide carboxypeptidase activity / capsule polysaccharide biosynthetic process / peptidoglycan turnover / peptidoglycan metabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cysteine-type peptidase activity / cell outer membrane / cell wall organization / endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
: / NlpC/P60 domain profile. / Endopeptidase, NLPC/P60 domain / NlpC/P60 family / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Murein DD-endopeptidase MepS/Murein LD-carboxypeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Aramini, J.M. / Rossi, P. / Zhao, L. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Huang, Y.J. ...Aramini, J.M. / Rossi, P. / Zhao, L. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Huang, Y.J. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Solution NMR structure of the NlpC/P60 domain of lipoprotein Spr from Escherichia coli: structural evidence for a novel cysteine peptidase catalytic triad.
著者: Aramini, J.M. / Rossi, P. / Huang, Y.J. / Zhao, L. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Locke, J. / Nair, R. / Rost, B. / Acton, T.B. / Inouye, M. / Montelione, G.T.
履歴
登録2008年3月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2008年3月25日ID: 2JYX
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein spr


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5851
ポリマ－15,5851
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Lipoprotein spr


分子量: 15584.570 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 63-188 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: spr, yeiV, b2175, JW2163 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MGK / 参照: UniProt: P0AFV4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HN(CA)CO
1513D HN(COCA)CB
1613D HN(CA)CB
1713D HBHA(CO)NH
1813D (H)CCH-COSY
1913D simultaneous CN NOESY
11013D CCH-TOCSY aromatic
11123D 1H-13C NOESY aromatic
11223D simultaneous CN NOESY
11313D CC(CO)NH TOCSY
11413D (H)CCH-TOCSY
11513D CCH-TOCSY aliphatic
11613D HNHA
11732D 1H-13C high res. (L/V stereo assignment)
11832D 1H-15N hetNOE
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY AND STATIC LIGHT SCATTERING. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE ...Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY AND STATIC LIGHT SCATTERING. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 2.1. DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOS. HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE DETERMINED USING BOTH AUTOSTRUCTURE AND CYANA, AND WERE APPLIED ONLY IN THE FINAL REFINEMENT STAGE (CNS) OF THE STRUCTURE DETERMINATION. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C-TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 97.9%, SIDE CHAIN, 94.2%, AROMATICS, 91.8%, STEREOSPECIFIC METHYL, 100%, STEREOSPECIFIC SIDE CHAIN NH2: 83.3%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUES 37 TO 162, PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 38-58,61-93,96-113,118-124,128-159: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.5, HEAVY ATOM, 1.0. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 88.4%, ADDITIONALLY ALLOWED, 11.5%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.1%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.46/-1.49, ALL, -0.27/-1.60. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 18.98/-1.73. (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 37-162): RECALL, 0.985, PRECISION, 0.925, F-MEASURE, 0.954, DP-SCORE, 0.816. (F) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 8. THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED [S(PHI) + S(PSI) < 1.8]: 37,59-60,94-95,114-117,125-127,160-162.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.07 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ER541-37-162, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 10 mM DTT, 5 mM calcium chloride, 0.02 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.07 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ER541-37-162, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 10 mM DTT, 5 mM calcium chloride, 0.02 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
31.03 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] ER541-37-162, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 10 mM DTT, 5 mM calcium chloride, 0.02 % sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.07 mMER541-37-162[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES1
100 mMsodium chloride1
10 mMDTT1
5 mMcalcium chloride1
0.02 %sodium azide1
1.07 mMER541-37-162[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES2
100 mMsodium chloride2
10 mMDTT2
5 mMcalcium chloride2
0.02 %sodium azide2
1.03 mMER541-37-162[U-5% 13C; U-100% 15N]3
20 mMMES3
100 mMsodium chloride3
10 mMDTT3
5 mMcalcium chloride3
0.02 %sodium azide3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
VNMR6.1CVariancollection
AutoAssign2.4.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.11Goddardpeak picking
Sparky3.11Goddardデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionerpf validation
PSVS1.3Bhattacharya and Montelionestructure validation
PdbStat5Tejero and Montelionepdb analysis
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2525 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 138 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 48 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (21.0 ...詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2525 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 138 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 48 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (21.0 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 7.1 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 37 TO 162 BY PSVS 1.3). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 2.1. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) WITH PARAM19, AND USING NEUTRAL HISTIDINES AT POSITIONS 119 and 131.
NMR constraintsNOE constraints total: 2525 / NOE intraresidue total count: 696 / NOE long range total count: 890 / NOE medium range total count: 383 / NOE sequential total count: 556 / Hydrogen bond constraints total count: 48 / Protein phi angle constraints total count: 69 / Protein psi angle constraints total count: 69
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.2 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 2.7 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.41 Å / Torsion angle constraint violation method: PSVS
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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