[日本語] English
万見
- PDB-2k0b: NMR structure of the UBA domain of p62 (SQSTM1) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k0b
タイトルNMR structure of the UBA domain of p62 (SQSTM1)
要素Sequestosome-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin binding / helical bundle / three helices / Alternative splicing / Apoptosis / Cytoplasm / Differentiation / Disease mutation / Endosome / Immune response / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / Lewy body / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / Lewy body / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / endosomal transport / aggresome / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of ferroptosis / temperature homeostasis / cellular response to stress / autolysosome / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / sperm midpiece / inclusion body / signaling adaptor activity / negative regulation of protein ubiquitination / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of autophagy / p75NTR recruits signalling complexes / SH2 domain binding / NF-kB is activated and signals survival / autophagosome / protein sequestering activity / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / protein kinase C binding / sarcomere / positive regulation of long-term synaptic potentiation / ubiquitin binding / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / response to ischemia / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / P-body / protein catabolic process / molecular condensate scaffold activity / PML body / receptor tyrosine kinase binding / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / late endosome / intracellular protein localization / signaling receptor activity / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Long, J.E. / Ciani, B. / Gallagher, T.R.A. / Cavey, J.R. / Sheppard, P.W. / Layfield, R. / Searle, M.S.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Conformation and dynamics of the three-helix bundle UBA domain of p62 from experiment and simulation.
著者: Evans, C.L. / Long, J.E. / Gallagher, T.R. / Hirst, J.D. / Searle, M.S.
履歴
登録2008年1月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7441
ポリマ－5,7441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62 ...Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / EBIAP


分子量: 5744.406 Da / 分子数: 1 / 断片: UBA domain (UNP residues 387-436) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / プラスミド: pGEX-4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13501

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1322D 1H-13C HSQC
1423D CBCA(CO)NH
1523D HN(CA)CB
1623D HNCO
1723D HN(CA)CO
1823D (H)CCH-TOCSY
1923D 1H-13C NOESY
11013D 1H-15N TOCSY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] Sequestosome-1, 50 mM potassium phosphate, 50 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Sequestosome-1, 50 mM potassium phosphate, 50 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMSequestosome-1[U-100% 15N]1
50 mMpotassium phosphate1
50 mMsodium chloride1
1 mMSequestosome-1[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMpotassium phosphate2
50 mMsodium chloride2
試料状態pH: 7 / 圧: ambient atm / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
XwinNMRBruker Biospincollection
XwinNMRBruker Biospin解析
CcpNMR1.0.10CCPNchemical shift assignment
CcpNMR1.0.10CCPNデータ解析
CcpNMR1.0.10CCPNpeak picking
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1078 / NOE intraresidue total count: 360 / NOE long range total count: 213 / NOE medium range total count: 246 / NOE sequential total count: 259 / Protein phi angle constraints total count: 36 / Protein psi angle constraints total count: 36
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る