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万見
- PDB-2jwz: Mutations in the hydrophobic core of ubiquitin differentially aff... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jwz
タイトルMutations in the hydrophobic core of ubiquitin differentially affect its recognition by receptor proteins
要素Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / UBIQUITIN / L69S MUTANT / CORE MUTATION / Cytoplasm / DNA damage / DNA repair / Nucleus / Phosphorylation / Ubl conjugation / PROTEASOMAL DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation / : / RAS processing / Regulation of PTEN localization / : ...: / : / : / : / : / Regulation of TP53 Degradation / : / RAS processing / Regulation of PTEN localization / : / UCH proteinases / : / Aggrephagy / Pexophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / : / Peroxisomal protein import / : / ABC-family protein mediated transport / : / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / : / Translesion synthesis by REV1 / : / : / : / : / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / : / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / ribosomal large subunit export from nucleus / Ub-specific processing proteases / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / peroxisome / ribosome biogenesis / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain ...Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Haririnia, A. / Verma, R. / Purohit, N. / Twarog, M. / Deshaies, R. / Bolon, D. / Fushman, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Mutations in the hydrophobic core of ubiquitin differentially affect its recognition by receptor proteins.
著者: Haririnia, A. / Verma, R. / Purohit, N. / Twarog, M.Z. / Deshaies, R.J. / Bolon, D. / Fushman, D.
履歴
登録2007年10月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5431
ポリマ－8,5431
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 75structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8542.688 Da / 分子数: 1 / 変異: L69S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBI1, RPL40A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 DE3(PLYSS) / 参照: UniProt: P61864, UniProt: P0CG63*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1413D 15N-SEPARATED TOCSY
1512D 1H-15N IPAP
161HMQC-J
17115N R1 AND R2
18115N{1H} NOE
NMR実験の詳細Text: RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN POLYETHYLENE GLYCOL BASED ALIGNMENT MEDIUM

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試料調製

詳細内容: 2 mM [U-100% 15N] L69S UBIQUITIN, 2 mM L69S UBIQUITIN, 93% H2O/7% D2O
溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料濃度: 2 mM / 構成要素: L69S UBIQUITIN / Isotopic labeling: [U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 20 mM / pH: 6.8 / 圧: AMBIENT / 温度: 296 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 75 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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