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- PDB-2jw4: NMR solution structure of the N-terminal SH3 domain of human Nckalpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jw4
タイトルNMR solution structure of the N-terminal SH3 domain of human Nckalpha
要素Cytoplasmic protein NCK1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH3 domain / Cytoplasm / Phosphorylation / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cap-dependent translational initiation / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / : / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension ...positive regulation of cap-dependent translational initiation / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / : / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / protein phosphatase type 1 complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cap-independent translational initiation / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / vesicle membrane / lamellipodium assembly / positive regulation of actin filament polymerization / RHOV GTPase cycle / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein kinase inhibitor activity / RHOU GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / ephrin receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of T cell proliferation / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / ephrin receptor binding / regulation of cell migration / Downstream signal transduction / T cell activation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / actin filament organization / molecular condensate scaffold activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / PKR-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / cell-cell junction / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / ribosome / cadherin binding / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Nck1, SH3 domain 1 / Nck1, SH3 domain 2 / Nck1, SH3 domain 3 / Nck1, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / : / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SH2/SH3 adapter protein NCK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Santiveri, C.M. / Borroto, A. / Simon, L. / Rico, M. / Ortiz, A.R. / Alarcon, B. / Jimenez, M.
引用ジャーナル: BIOCHEM.BIOPHYS.ACTA PROTEINS & PROTEOMICS / 年: 2009
タイトル: Interaction between the N-terminal SH3 domain of Nckalpha and CD3epsilon-derived peptides: Non-canonical and canonical recognition motifs
著者: Santiveri, C.M. / Borroto, A. / Simon, L. / Rico, M. / Alarcon, B. / Jimenez, M.A.
履歴
登録2007年10月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic protein NCK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2911
ポリマ－8,2911
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1secondary structure criteria

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic protein NCK1 / NCK adaptor protein 1 / SH2/SH3 adaptor protein NCK-alpha


分子量: 8291.243 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 1 domain, sequence database residues 1-63 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCK1, NCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16333

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H COSY
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1422D 1H-1H NOESY
1532D 1H-15N HSQC
1633D 1H-15N NOESY
1742D 1H-15N HSQC
1843D HNCO
1943D HNCA
11043D CBCA(CO)NH
11143D CBCANH
11243D HBHA(CO)NH
11343D HACANH
11452D 1H-13C HSQC
11553D 1H-13C NOESY
11653D (H)CCH-TOCSY
11753D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM Nckalpha-SH3.1, 50 mM sodium phosphate, 90 % H2O, 10 % [U-100% 2H] D2O, 0.1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM Nckalpha-SH3.1,, 50 mM sodium phosphate, 100 % [U-100% 2H] D2O, 0.1 mM DSS, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-100% 15N] Nckalpha-SH3.1, 50 mM sodium phosphate, 90 % H2O, 10 % [U-100% 2H] D2O, 0.1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Nckalpha-SH3.1, 50 mM sodium phosphate, 90 % H2O, 10 % [U-100% 2H] D2O, 0.1 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
51.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Nckalpha-SH3.1, 50 mM sodium phosphate, 100 % [U-100% 2H] D2O, 0.1 mM DSS, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMNckalpha-SH3.11
50 mMsodium phosphate1
90 %H2O1
10 %D2O[U-100% 2H]1
0.1 mMDSS1
1 mMNckalpha-SH3.1,2
50 mMsodium phosphate2
100 %D2O[U-100% 2H]2
0.1 mMDSS2
1 mMNckalpha-SH3.1[U-100% 15N]3
50 mMsodium phosphate3
90 %H2O3
10 %D2O[U-100% 2H]3
0.1 mMDSS3
1.2 mMNckalpha-SH3.1[U-100% 13C; U-100% 15N]4
50 mMsodium phosphate4
90 %H2O4
10 %D2O[U-100% 2H]4
0.1 mMDSS4
1.2 mMNckalpha-SH3.1[U-100% 13C; U-100% 15N]5
50 mMsodium phosphate5
100 %D2O[U-100% 2H]5
0.1 mMDSS5
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 5.7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
XwinNMRBruker Biospincollection
XwinNMRBruker Biospin解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure analysis
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure analysis
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
PROMOTIF(PROMOTIF)-Hutchinson and Thorntonstructure analysis
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: secondary structure criteria
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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