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- PDB-2jnw: Solution structure of a ERCC1-XPA heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jnw
タイトルSolution structure of a ERCC1-XPA heterodimer
要素
  • DNA excision repair protein ERCC-1
  • DNA-repair protein complementing XP-A cells
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ercc1 / xpa / NER / recruitment
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair complex ...positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation / negative regulation of telomere maintenance / mitotic recombination / UV protection / post-embryonic hemopoiesis / isotype switching / UV-damage excision repair / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / oogenesis / TFIID-class transcription factor complex binding / replicative senescence / response to X-ray / protein localization to nucleus / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / interstrand cross-link repair / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Fanconi Anemia Pathway / determination of adult lifespan / nucleotide-excision repair / promoter-specific chromatin binding / Dual Incision in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / base-excision repair / Dual incision in TC-NER / double-strand break repair via nonhomologous end joining / response to toxic substance / multicellular organism growth / male gonad development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / sequence-specific double-stranded DNA binding / single-stranded DNA binding / response to oxidative stress / spermatogenesis / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / regulation of autophagy / nuclear body / protein domain specific binding / DNA repair / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / XPA protein N-terminal / Rossmann fold - #10130 / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus ...ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / XPA protein N-terminal / Rossmann fold - #10130 / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus / XPA protein signature 1. / XPA protein signature 2. / XPA domain superfamily / Putative DNA-binding domain superfamily / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Helix-hairpin-helix domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-1 / DNA repair protein complementing XP-A cells
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsStructure of the ERCC1-binding region of XPA bound to the central domain of ERCC1
データ登録者Tsodikov, O.V. / Ivanov, D. / Orelli, B. / Staresincic, L. / Scharer, O.D. / Wagner, G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for the recruitment of ERCC1-XPF to nucleotide excision repair complexes by XPA
著者: Tsodikov, O.V. / Ivanov, D. / Orelli, B. / Staresincic, L. / Shoshani, I. / Oberman, R. / Scharer, O.D. / Wagner, G. / Ellenberger, T.
履歴
登録2007年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA excision repair protein ERCC-1
B: DNA-repair protein complementing XP-A cells


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6392
ポリマ－16,6392
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA excision repair protein ERCC-1


分子量: 15117.362 Da / 分子数: 1 / 断片: Central domain, residues 96-214 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07992
#2: タンパク質・ペプチド DNA-repair protein complementing XP-A cells / Xeroderma pigmentosum group A-complementing protein


分子量: 1521.688 Da / 分子数: 1 / 断片: ERCC1-binding region, residues 67-80 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P23025

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of the ERCC1-binding region of XPA bound to the central domain of ERCC1
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA
121HN(CO)CA
131HN(CA)CB
141HN(COCA)CB
151HNCO
161HN(CA)CO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] ERCC1, 20 mM Tris-HCl pH 7.2, 50 mM NaCl, 2 mM beta-mercaptoethanol, 0.1 mM EDTA, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.25 mM [U-100% 15N, 100% 2H] ERCC1, 20 mM Tris-HCl pH 7.2, 50 mM NaCl, 2 mM beta-mercaptoethanol, 0.1 mM EDTA, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.25 mMERCC1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.25 mMERCC1[U-100% 15N, 100% 2H]2
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 295 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7502

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解析

NMR software名称: X-PLOR NIH / 開発者: NIH / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: XPLOR-NIH was used. In the refinement, low-resolution X-ray diffraction data was used as well. ERCC1 structure was taken from the related PDB entry and tight geometrical restraints were imposed on ERCC1 geometry.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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