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- PDB-2a1i: Crystal Structure of the Central Domain of Human ERCC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a1i
タイトルCrystal Structure of the Central Domain of Human ERCC1
要素DNA excision repair protein ERCC-1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ERCC1 / XPF / NER / central domain / DNA repair / endonuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation / negative regulation of telomere maintenance ...positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation / negative regulation of telomere maintenance / mitotic recombination / UV protection / post-embryonic hemopoiesis / isotype switching / UV-damage excision repair / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / oogenesis / TFIID-class transcription factor complex binding / replicative senescence / response to X-ray / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / interstrand cross-link repair / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Fanconi Anemia Pathway / determination of adult lifespan / nucleotide-excision repair / promoter-specific chromatin binding / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / double-strand break repair via nonhomologous end joining / multicellular organism growth / male gonad development / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / damaged DNA binding / response to oxidative stress / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / DNA repair / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / Rossmann fold - #10130 / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Helix-hairpin-helix domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA excision repair protein ERCC-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Tsodikov, O.V. / Enzlin, J.H. / Scharer, O.D. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Crystal structure and DNA binding functions of ERCC1, a subunit of the DNA structure-specific endonuclease XPF-ERCC1.
著者: Tsodikov, O.V. / Enzlin, J.H. / Scharer, O.D. / Ellenberger, T.
履歴
登録2005年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA excision repair protein ERCC-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8802
ポリマ－16,6791
非ポリマー2011
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.070, 50.291, 72.216
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA excision repair protein ERCC-1


分子量: 16679.209 Da / 分子数: 1 / 断片: CENTRAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC1 / プラスミド: pEt-DUET1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3/RIL) / 参照: UniProt: P07992
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MES, PEG 5000 MME, GLYCEROL, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP,temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 116 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.00636 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00636 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 11968 / Num. obs: 11932 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 4.539 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24762 586 4.9 %RANDOM
Rwork0.20415 ---
all0.21763 11343 --
obs0.20624 11309 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.183 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.42 Å20 Å20 Å2
2---1.94 Å20 Å2
3----1.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1039 0 1 130 1170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221062
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7011.9761442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2985128
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1630.2162
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02797
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2580.2510
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2370.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8871.5645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65521044
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5833417
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9694.5398
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.953 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.352 50
Rwork0.278 786
obs-786
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.935 Å / Origin y: 33.16 Å / Origin z: 21.836 Å
111213212223313233
T0.0213 Å20.0094 Å20.0007 Å2-0.0377 Å2-0.0213 Å2--0.0721 Å2
L2.5001 °20.2247 °20.7726 °2-5.5136 °20.7488 °2--5.2344 °2
S-0.0475 Å °0.0437 Å °0.002 Å °-0.3559 Å °-0.0847 Å °-0.2477 Å °-0.1053 Å °0.2624 Å °0.1322 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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