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- PDB-2jjs: Structure of human CD47 in complex with human signal regulatory p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jjs
タイトルStructure of human CD47 in complex with human signal regulatory protein (SIRP) alpha
要素
  • LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
  • TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
キーワードCELL ADHESION / SIGNAL REGULATORY PROTEIN ALPHA / IMMUNOGLOBULIN SUPERFAMILY / TRANSMEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / PAIRED RECEPTOR / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID / ALTERNATIVE SPLICING / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / SIRP / CD47 / SIRPA / MEMBRANE / SH3-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of interleukin-1 beta production / GTPase regulator activity / cell-cell adhesion mediator activity ...cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of interleukin-1 beta production / GTPase regulator activity / cell-cell adhesion mediator activity / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of interleukin-10 production / regulation of type II interferon production / ATP export / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / fibrinogen binding / regulation of tumor necrosis factor production / protein antigen binding / negative regulation of interferon-beta production / regulation of interleukin-12 production / regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of interleukin-6 production / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of JNK cascade / negative regulation of phagocytosis / protein phosphatase inhibitor activity / thrombospondin receptor activity / negative regulation of interleukin-6 production / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to interleukin-1 / Integrin cell surface interactions / specific granule membrane / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of phagocytosis / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of T cell activation / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / negative regulation of inflammatory response / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / cell migration / regulation of gene expression / angiogenesis / protein phosphatase binding / cell adhesion / inflammatory response / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leukocyte surface antigen CD47 / CD47-like, transmembrane / CD47 immunoglobulin-like / Leukocyte surface antigen CD47, IgV / CD47 transmembrane region / CD47 immunoglobulin-like domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain ...Leukocyte surface antigen CD47 / CD47-like, transmembrane / CD47 immunoglobulin-like / Leukocyte surface antigen CD47, IgV / CD47 transmembrane region / CD47 immunoglobulin-like domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type substrate 1 / Leukocyte surface antigen CD47
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hatherley, D. / Graham, S.C. / Turner, J. / Harlos, K. / Stuart, D.I. / Barclay, A.N.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2008
タイトル: Paired receptor specificity explained by structures of signal regulatory proteins alone and complexed with CD47.
著者: Hatherley, D. / Graham, S.C. / Turner, J. / Harlos, K. / Stuart, D.I. / Barclay, A.N.
履歴
登録2008年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Structure summary
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct / struct_biol / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 2.02020年3月11日Group: Data collection / Other / Polymer sequence
カテゴリ: chem_comp / entity_poly / pdbx_database_status
Item: _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
B: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
C: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
D: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,48728
ポリマ－56,8764
非ポリマー3,61224
水9,728540
1
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
C: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,24414
ポリマ－28,4382
非ポリマー1,80612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-5.9 kcal/mol
Surface area14300 Å2
手法PQS
2
B: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
D: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,24414
ポリマ－28,4382
非ポリマー1,80612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-6.1 kcal/mol
Surface area14820 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.477, 72.410, 89.826
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1 / SIRP ALPHA / SHP SUBSTRATE 1 / SHPS-1 / INHIBITORY RECEPTOR SHPS-1 / SIGNAL REGULATORY PROTEIN ...SIRP ALPHA / SHP SUBSTRATE 1 / SHPS-1 / INHIBITORY RECEPTOR SHPS-1 / SIGNAL REGULATORY PROTEIN ALPHA-1 / SIRP-ALPHA-1 / SIRP-ALPHA-2 / SIRP-ALPHA- 3 / MYD-1 ANTIGEN / BRAIN IG-LIKE MOLECULE WITH TYROSINE- BASED ACTIVATION MOTIFS / BIT / MACROPHAGE FUSION RECEPTOR / P84 / CD172A ANTIGEN


分子量: 13919.563 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL ECTODOMAIN, RESIDUES 31-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PEE14 / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
Variant (発現宿主): LEC3.2.8.1 / 参照: UniProt: P78324
#2: 抗体 LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47 / CD47 / INTEGRIN-ASSOCIATED PROTEIN / IAP / ANTIGENIC SURFACE DETERMINANT PROTEIN OA3 / PROTEIN MER6


分子量: 14518.302 Da / 分子数: 2
断片: IMMUNOGLOBULIN-SUPERFAMILY ECTODOMAIN, RESIDUES 19-136
Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PEE14 / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
Variant (発現宿主): LEC3.2.8.1 / 参照: UniProt: Q08722
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 540 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 33 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 33 TO GLY
Has protein modificationY
配列の詳細SIRP ALPHA (CHAINS A AND B) RESIDUE NUMBERING IS FOR THE MATURE PROTEIN (LACKING N-TERMINAL 30 ...SIRP ALPHA (CHAINS A AND B) RESIDUE NUMBERING IS FOR THE MATURE PROTEIN (LACKING N-TERMINAL 30 AMINO ACID SIGNAL SEQUENCE). C-TERMINAL PURIFICATION TAG (TRHHHHHH) IS ADDED. CD47 RESIDUE NUMBERING IS FOR MATURE PROTEIN (LACKING N- TERMINAL 18 AMINO ACID SIGNAL SEQUENCE). RESIDUE 1 (GLN) CYCLISES TO FORM A PYROGLUTAMIC ACID. RESIDUE 15 WAS MUTATED FROM CYS TO GLY. C-TERMINAL PURIFICATION TAG ( STRHHHHHH) IS ADDED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 % / 解説: NONE
結晶化温度: 278 K / pH: 7.4
詳細: 100 NL SIRP ALPHA / CD47 COMPLEX (1:1 RATIO, EACH PROTEIN AT APPROX. 0.375 UM) PLUS 100 NL RESERVOIR (0.2 M POTASSIUM IODIDE, 20% W/V PEG 3350) EQUILIBRATED AGAINST 95 UL OF RESERVOIR AT 5 C., pH 7.4

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンESRF ID23-210.873
シンクロトロンESRF BM1421.5498
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2007年4月15日MIRRORS
2
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI(111) MONOCHROMATORSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2x-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.8731
21.54981
反射解像度: 1.85→29.8 Å / Num. obs: 46373 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UV3 FOR CHAINS A AND B, PDB ENTRY 2ICC FOR CHAINS C AND D

2uv3

2icc


解像度: 1.85→89.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.986 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. B VALUES INCLUDE TLS CONTRIBUTIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 2345 5.1 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.171 43948 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20 Å2-0.09 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→89.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3626 0 102 540 4268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223797
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022563
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2691.9865158
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8423.0036243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7155467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.17624.615156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.86715644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2911518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.22455
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.21731
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0980.21940
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2220.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.70822345
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4733795
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.96141566
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.38161361
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.3 168
Rwork0.221 3208
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.134-0.1592-0.18861.0986-0.06761.2427-0.03890.01220.0020.02530.01270.02140.0138-0.13840.0262-0.0958-0.0330.0142-0.0566-0.0075-0.163916.63-7.4940.631
20.78770.15470.0181.2321-0.06310.8614-0.01480.054-0.0208-0.04050.00040.02050.0236-0.01960.0144-0.1249-0.0023-0.0043-0.08750.0077-0.166519.4240.2383.744
30.40950.1615-0.0170.61670.2882.41530.03730.001-0.03160.0563-0.0486-0.01150.12770.04250.0113-0.1007-0.0284-0.0062-0.09680.0009-0.147231.37-21.16321.74
40.6687-0.3992-0.16810.85090.41352.0707-0.051-0.09470.05810.03740.0883-0.0225-0.12190.0458-0.0373-0.11610.00020.0028-0.08660.0094-0.14531.04714.73425.197
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 116
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 119
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 116
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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