[日本語] English
万見
- PDB-2jjt: Structure of human CD47 in complex with human signal regulatory p... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jjt
タイトルStructure of human CD47 in complex with human signal regulatory protein (SIRP) alpha
要素
  • LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
  • TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
キーワードCELL ADHESION / SIGNAL REGULATORY PROTEIN ALPHA / IMMUNOGLOBULIN SUPERFAMILY / TRANSMEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / PAIRED RECEPTOR / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID / ALTERNATIVE SPLICING / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / SIRP / CD47 / SIRPA / MEMBRANE / SH3-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of interleukin-1 beta production / GTPase regulator activity / cell-cell adhesion mediator activity ...cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of interleukin-1 beta production / GTPase regulator activity / cell-cell adhesion mediator activity / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of interleukin-10 production / regulation of type II interferon production / ATP export / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / fibrinogen binding / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of interleukin-12 production / negative regulation of interferon-beta production / protein antigen binding / regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of interleukin-6 production / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of JNK cascade / negative regulation of phagocytosis / protein phosphatase inhibitor activity / thrombospondin receptor activity / negative regulation of interleukin-6 production / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to interleukin-1 / Integrin cell surface interactions / specific granule membrane / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of phagocytosis / protein tyrosine kinase binding / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of T cell activation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / negative regulation of inflammatory response / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of inflammatory response / cell migration / regulation of gene expression / angiogenesis / protein phosphatase binding / cell adhesion / inflammatory response / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leukocyte surface antigen CD47 / CD47-like, transmembrane / CD47 immunoglobulin-like / Leukocyte surface antigen CD47, IgV / CD47 transmembrane region / CD47 immunoglobulin-like domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain ...Leukocyte surface antigen CD47 / CD47-like, transmembrane / CD47 immunoglobulin-like / Leukocyte surface antigen CD47, IgV / CD47 transmembrane region / CD47 immunoglobulin-like domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type substrate 1 / Leukocyte surface antigen CD47
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hatherley, D. / Graham, S.C. / Turner, J. / Harlos, K. / Stuart, D.I. / Barclay, A.N.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2008
タイトル: Paired receptor specificity explained by structures of signal regulatory proteins alone and complexed with CD47.
著者: Hatherley, D. / Graham, S.C. / Turner, J. / Harlos, K. / Stuart, D.I. / Barclay, A.N.
履歴
登録2008年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Structure summary
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct / struct_biol / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 2.02020年3月11日Group: Data collection / Other / Polymer sequence
カテゴリ: chem_comp / entity_poly / pdbx_database_status
Item: _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
B: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
C: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
D: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,20310
ポリマ－56,8764
非ポリマー1,3276
水77543
1
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
C: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1015
ポリマ－28,4382
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-7.2 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PQS
2
B: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
D: LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1015
ポリマ－28,4382
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-7.7 kcal/mol
Surface area13940 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.620, 63.720, 123.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEULEULEU1AA4 - 234 - 23
211LEULEULEULEU1BB4 - 234 - 23
121HISHISTHRTHR3AA24 - 2624 - 26
221HISHISTHRTHR3BB24 - 2624 - 26
131VALVALPHEPHE1AA27 - 3927 - 39
231VALVALPHEPHE1BB27 - 3927 - 39
141LEULEUGLNGLN1AA48 - 5248 - 52
241LEULEUGLNGLN1BB48 - 5248 - 52
151ARGARGVALVAL1AA59 - 6059 - 60
251ARGARGVALVAL1BB59 - 6059 - 60
161THRTHRTHRTHR3AA61 - 6261 - 62
261THRTHRTHRTHR3BB61 - 6261 - 62
171VALVALTHRTHR1AA63 - 6763 - 67
271VALVALTHRTHR1BB63 - 6763 - 67
181LYSLYSLYSLYS3AA6868
281LYSLYSLYSLYS3BB6868
191ARGARGVALVAL1AA69 - 11369 - 113
291ARGARGVALVAL1BB69 - 11369 - 113
112PCAPCAGLUGLU1CC1 - 111 - 11
212PCAPCAGLUGLU1DD1 - 111 - 11
122PHEPHEVALVAL3CC12 - 1912 - 19
222PHEPHEVALVAL3DD12 - 1912 - 19
132VALVALALAALA1CC20 - 3020 - 30
232VALVALALAALA1DD20 - 3020 - 30
142GLNGLNASNASN3CC31 - 3231 - 32
242GLNGLNASNASN3DD31 - 3231 - 32
152THRTHRLEULEU1CC33 - 5433 - 54
252THRTHRLEULEU1DD33 - 5433 - 54
162ASNASNASNASN3CC5555
262ASNASNASNASN3DD5555
172LYSLYSASPASP1CC56 - 8356 - 83
272LYSLYSASPASP1DD56 - 8356 - 83
182LYSLYSLYSLYS3CC8484
282LYSLYSLYSLYS3DD8484
192SERSERGLYGLY1CC85 - 9285 - 92
292SERSERGLYGLY1DD85 - 9285 - 92
1102ASNASNASNASN3CC9393
2102ASNASNASNASN3DD9393
1112TYRTYRCYSCYS1CC94 - 9694 - 96
2112TYRTYRCYSCYS1DD94 - 9694 - 96
1122GLUGLUGLUGLU3CC9797
2122GLUGLUGLUGLU3DD9797
1132VALVALARGARG1CC98 - 11498 - 114
2132VALVALARGARG1DD98 - 11498 - 114

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1 / SIRP ALPHA / SHP SUBSTRATE 1 / SHPS-1 / INHIBITORY RECEPTOR SHPS-1 / SIGNAL REGULATORY PROTEIN ...SIRP ALPHA / SHP SUBSTRATE 1 / SHPS-1 / INHIBITORY RECEPTOR SHPS-1 / SIGNAL REGULATORY PROTEIN ALPHA-1 / SIRP-ALPHA-1 / SIRP-ALPHA-2 / SIRP-ALPHA- 3 / MYD-1 ANTIGEN / BRAIN IG-LIKE MOLECULE WITH TYROSINE- BASED ACTIVATION MOTIFS / BIT / MACROPHAGE FUSION RECEPTOR / P84 / CD172A ANTIGEN


分子量: 13919.563 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL ECTODOMAIN, RESIDUES 31-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PEE14 / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
Variant (発現宿主): LEC3.2.8.1 / 参照: UniProt: P78324
#2: 抗体 LEUKOCYTE SURFACE ANTIGEN CD47 / CD47 / INTEGRIN-ASSOCIATED PROTEIN / IAP / ANTIGENIC SURFACE DETERMINANT PROTEIN OA3 / PROTEIN MER6


分子量: 14518.302 Da / 分子数: 2
断片: IMMUNOGLOBULIN-SUPERFAMILY ECTODOMAIN, RESIDUES 19-136
Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PEE14 / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
Variant (発現宿主): LEC3.2.8.1 / 参照: UniProt: Q08722
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 33 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 33 TO GLY
Has protein modificationY
配列の詳細SIRP ALPHA (CHAINS A AND B) RESIDUE NUMBERING IS FOR THE MATURE PROTEIN (LACKING N-TERMINAL 30 ...SIRP ALPHA (CHAINS A AND B) RESIDUE NUMBERING IS FOR THE MATURE PROTEIN (LACKING N-TERMINAL 30 AMINO ACID SIGNAL SEQUENCE). C-TERMINAL PURIFICATION TAG (TRHHHHHH) IS ADDED. CD47 RESIDUE NUMBERING IS FOR MATURE PROTEIN (LACKING N- TERMINAL 18 AMINO ACID SIGNAL SEQUENCE). RESIDUE 1 (GLN) CYCLISES TO FORM A PYROGLUTAMIC ACID. RESIDUE 15 WAS MUTATED FROM CYS TO GLY. C-TERMINAL PURIFICATION TAG ( STRHHHHHH) IS ADDED.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.4 % / 解説: NONE
結晶化温度: 278 K / pH: 5
詳細: 100 NL SIRP ALPHA / CD47 COMPLEX (1:1 RATIO, EACH PROTEIN AT APPROX. 0.375 UM) PLUS 100 NL RESERVOIR (0.1 M CITRATE PH 5.0, 30% W/V PEG 3000) EQUILIBRATED AGAINST 95 UL OF RESERVOIR AT 5 C.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月4日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. obs: 19339 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.45 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JJS CHAINS A AND C

2jjs


解像度: 2.3→26.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 22.284 / SU ML: 0.256 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.542 / ESU R Free: 0.301 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. B VALUES INCLUDE TLS CONTRIBUTIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 989 5.1 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.238 18293 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.62 Å20 Å20 Å2
2--4.4 Å20 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→26.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3506 0 84 43 3633
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223667
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022439
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1931.9864985
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8213.0035947
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5645453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.08124.828145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.74915605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2031514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2595
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024097
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02697
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1680.2507
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.22313
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.21699
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.21955
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1330.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2760.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3221.52457
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.46523689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84231532
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2664.51296
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1169tight positional0.030.05
2C1401tight positional0.030.05
1A40loose positional0.835
2C91loose positional1.445
1A1169tight thermal0.050.5
2C1401tight thermal0.060.5
1A40loose thermal0.6410
2C91loose thermal0.6410
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.35 59
Rwork0.292 1306
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.03271.5186-1.82083.02921.22155.4104-0.0211-0.33480.05410.16990.236-0.06040.24460.1196-0.2149-0.14260.0581-0.01330.0147-0.0787-0.0909-4.0757-16.1226-38.2919
25.7643-0.55-2.43542.6731-0.67595.3597-0.30860.7178-0.4818-0.11370.2465-0.19260.422-0.15620.0621-0.1052-0.06040.0457-0.0266-0.0713-0.093713.8602-14.8264-21.9409
36.3671-0.5627-0.68660.93140.2442.0994-0.0618-0.0893-0.0078-0.0287-0.0224-0.0454-0.01340.40010.0843-0.0922-0.05850.0308-0.0396-0.0352-0.101420.267-12.713-50.1739
44.61330.9536-0.94211.2348-0.54433.2757-0.11020.3007-0.00110.00950.06440.13520.2217-0.29650.0459-0.10820.00820.0222-0.20330.0138-0.1582-9.8945-10.6325-10.3089
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 115
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 115
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 115
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 115

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る