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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2jhv | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF RHOGDI E154A,E155A MUTANT | ||||||
![]() | RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1 | ||||||
![]() | INHIBITOR / SURFACE ENTROPY REDUCTION / GTPASE ACTIVATION / CRYSTAL ENGINEERING | ||||||
機能・相同性 | ![]() Rho GDP-dissociation inhibitor activity / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of synaptic vesicle cycle / regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / RHOH GTPase cycle ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of synaptic vesicle cycle / regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / RHOH GTPase cycle / immunological synapse / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of protein localization / cytoskeleton / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cooper, D.R. / Pinkowska, M. / Derewenda, Z.S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Protein Crystallization by Surface Entropy Reduction: Optimization of the Ser Strategy 著者: Cooper, D.R. / Boczek, T. / Grelewska, K. / Pinkowska, M. / Sikorska, M. / Zawadzki, M. / Derewenda, Z.S. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 183.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 148.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15679.977 Da / 分子数: 6 / 断片: ISOPRENYL-BINDING DOMAIN, RESIDUES 66-201 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 153 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 154 TO ALA ...ENGINEERED | 配列の詳細 | MUTATIONS ENGINEERED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.38 % |
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結晶化 | pH: 6.5 詳細: 2.0 M AMMONIUM SULFATE 0.2 M SODIUM CHLORIDE 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 87249 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2BXW 解像度: 2.07→92.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 11.275 / SU ML: 0.155 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.31 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.07→92.85 Å
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拘束条件 |
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