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- PDB-2j7y: STRUCTURE OF 17-EPIESTRIOL-BOUND ESTROGEN RECEPTOR BETA LBD IN CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j7y
タイトルSTRUCTURE OF 17-EPIESTRIOL-BOUND ESTROGEN RECEPTOR BETA LBD IN COMPLEX WITH LXXLL MOTIF FROM NCOA5
要素
  • ESTROGEN RECEPTOR BETA
  • NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR 5
キーワードTRANSCRIPTION / RECEPTOR / ACTIVATOR / REPRESSOR / ZINC-FINGER / NUCLEAR RECEPTOR / TRANSCRIPTION FACTOR / NUCLEAR PROTEIN / PHOSPHORYLATION / STEROID-BINDING / COACTIVATOR / COREPRESSOR / DNA-BINDING / GLYCOPROTEIN / TRANSCRIPTION REGULATION / METAL-BINDING / LIPID-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of behavior / cellular response to magnetism / response to bisphenol A / ESR-mediated signaling / response to human chorionic gonadotropin / PIP3 activates AKT signaling / amygdala development / estradiol binding / Extra-nuclear estrogen signaling / hormone-mediated apoptotic signaling pathway ...negative regulation of behavior / cellular response to magnetism / response to bisphenol A / ESR-mediated signaling / response to human chorionic gonadotropin / PIP3 activates AKT signaling / amygdala development / estradiol binding / Extra-nuclear estrogen signaling / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / Sertoli cell proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / prostate gland development / response to genistein / steroid hormone binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Sertoli cell development / female gonad development / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / prostate gland epithelium morphogenesis / response to salt / response to insecticide / peroxisome proliferator activated receptor binding / heterocyclic compound binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of feeding behavior / nuclear estrogen receptor activity / response to dexamethasone / androgen receptor signaling pathway / response to testosterone / hypothalamus development / uterus development / hormone binding / vagina development / nuclear steroid receptor activity / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / estrogen response element binding / regulation of signal transduction / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / behavioral fear response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / estrous cycle / ovarian follicle development / response to hormone / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cerebellum development / epithelial cell proliferation / response to activity / response to nicotine / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / response to nutrient levels / cellular response to estradiol stimulus / promoter-specific chromatin binding / protein-DNA complex / brain development / response to estrogen / vasodilation / male gonad development / cellular response to xenobiotic stimulus / nuclear receptor activity / neuron migration / negative regulation of epithelial cell proliferation / transcription corepressor activity / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / response to estradiol / actin cytoskeleton / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to ethanol / perikaryon / sequence-specific DNA binding / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular space / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Estrogen receptor beta-like, N-terminal / Estrogen receptor beta/gamma / Estrogen receptor beta / Anticodon-binding domain superfamily / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...: / Estrogen receptor beta-like, N-terminal / Estrogen receptor beta/gamma / Estrogen receptor beta / Anticodon-binding domain superfamily / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BICARBONATE ION / Chem-E3O / Estrogen receptor beta / Nuclear receptor coactivator 5
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Brzozowski, A.M. / Hubbard, R.E. / Walton, J. / Bonn, T. / Thorsell, A.-G. / Engstrom, O. / Ljunggren, J. / Gustaffson, J.-A. / Carlquist, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Agonist-Bound Estrogen Receptor Beta Lbd in Complex with Lxxll Motif from Ncoa5
著者: Pike, A.C.W. / Brzozowski, A.M. / Hubbard, R.E. / Walton, J. / Bonn, T. / Thorsell, A.-G. / Engstrom, O. / Ljunggren, J. / Gustaffson, J.-A. / Carlquist, M.
履歴
登録2006年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR BETA
B: NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,44111
ポリマ－30,6232
非ポリマー8189
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.640, 62.640, 171.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1462-

SO4

21A-2112-

HOH

31A-2126-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR BETA / ER-BETA


分子量: 28686.002 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN, RESIDUES 255-509 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PLEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): GI724 / 参照: UniProt: Q62986
#2: タンパク質・ペプチド NUCLEAR RECEPTOR COACTIVATOR 5 / NCOA-5 / COACTIVATOR INDEPENDENT OF AF-2 / CIA / NCOA5


分子量: 1937.204 Da / 分子数: 1 / 断片: LXXLL PEPTIDE, RESIDUES 338-354 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9HCD5

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非ポリマー , 5種, 172分子

#3: 化合物 ChemComp-E3O / (16ALPHA,17ALPHA)-ESTRA-1,3,5(10)-TRIENE-3,16,17-TRIOL / 17-エピエストリオ-ル


分子量: 288.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O3
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / オキシラトぎ酸


分子量: 61.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.16 %
結晶化pH: 8
詳細: 5-7%PEG8K, 5-7% PEG1K, 0.13M LITHIUM SULPHATE, 0.1M TRIS PH8.0, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.932
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 32671 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 34.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QKN

1qkn


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 3.653 / SU ML: 0.06 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1615 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.186 30570 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.94 Å20 Å20 Å2
2--0.94 Å20 Å2
3----1.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1828 0 54 163 2045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221935
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021306
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3622.0192604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.95933237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2315231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.65824.41268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.10815377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.386159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021986
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02335
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1730.21304
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2898
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1430.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1760.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.18831243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.95551897
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0857817
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.44311707
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.233 116
Rwork0.218 2234
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 50.9918 Å / Origin y: 41.446 Å / Origin z: 76.9937 Å
111213212223313233
T-0.1899 Å2-0.0327 Å20 Å2--0.128 Å20.0058 Å2---0.1458 Å2
L1.8644 °2-0.024 °20.1859 °2-1.2855 °2-0.3855 °2--2.1311 °2
S-0.005 Å °-0.0799 Å °-0.3013 Å °0.0205 Å °0.0609 Å °0.1323 Å °0.1947 Å °-0.1864 Å °-0.0559 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A217 - 453
2X-RAY DIFFRACTION1B343 - 351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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