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- PDB-2j50: Structure of Aurora-2 in complex with PHA-739358 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j50
タイトルStructure of Aurora-2 in complex with PHA-739358
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / KINASE / CELL CYCLE / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE- BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / SERINE-THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-627 / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Cameron, A.D. / Izzo, G. / Storici, P. / Rusconi, L. / Fancelli, D. / Varasi, M. / Berta, D. / Bindi, S. / Forte, B. / Severino, D. ...Cameron, A.D. / Izzo, G. / Storici, P. / Rusconi, L. / Fancelli, D. / Varasi, M. / Berta, D. / Bindi, S. / Forte, B. / Severino, D. / Tonani, R. / Vianello, P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2006
タイトル: 1,4,5,6-Tetrahydropyrrolo[3,4-C]Pyrazoles: Identification of a Potent Aurora Kinase Inhibitor with a Favorable Antitumor Kinase Inhibition Profile.
著者: Fancelli, D. / Moll, J. / Varasi, M. / Bravo, R. / Artico, R. / Berta, D. / Bindi, S. / Cameron, A.D. / Candiani, I. / Cappella, P. / Carpinelli, P. / Croci, W. / Forte, B. / Giorgini, M.L. / ...著者: Fancelli, D. / Moll, J. / Varasi, M. / Bravo, R. / Artico, R. / Berta, D. / Bindi, S. / Cameron, A.D. / Candiani, I. / Cappella, P. / Carpinelli, P. / Croci, W. / Forte, B. / Giorgini, M.L. / Klapwijk, J. / Marsiglio, A. / Pesenti, E. / Rocchetti, M. / Roletto, F. / Severino, D. / Soncini, C. / Storici, P. / Tonani, R. / Zugnoni, P. / Vianello, P.
履歴
登録2006年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8796
ポリマ－64,7382
非ポリマー1,1414
水00
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9403
ポリマ－32,3691
非ポリマー5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9403
ポリマ－32,3691
非ポリマー5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.688, 86.782, 86.829
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6 / SERINE/THREONINE KINASE 15 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / HARK1 / ...SERINE/THREONINE KINASE 15 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / HARK1 / AURORA-A / BREAST-TUMOR-AMPLIFIED KINASE


分子量: 32369.076 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 126-403 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: USING MASS SPECTROMETRY THE PROTEIN WAS SEEN TO BE PARTIALLY PHOSPHORYLATED BUT NO PHOSPHATES WERE SEEN IN THE STRUCTURE
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-627 / N-[(3E)-5-[(2R)-2-METHOXY-2-PHENYLACETYL]PYRROLO[3,4-C]PYRAZOL-3(5H)-YLIDENE]-4-(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)BENZAMIDE / Danusertib / PHA-739358 / ダヌセルチブ


分子量: 474.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H30N6O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細GP IS PRESENT AT START DUE TO CLONING ARTIFACT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 20% PEG 2000MME, 0.2M LITHIUM SULPHATE, 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.6, 2% ISOPROPANOL, 2MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月6日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 11903 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J4

解像度: 3→28.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED BY ANALOGY WITH A HIGHER RESOLUTION STRUCTURE THE SPACE GROUP WAS DEFINED AS P212121, HOWEVER THE SPACE GROUP SEEMS TO BE P41212. IN THE HIGHER RESOLUTION STRUCTURE ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED BY ANALOGY WITH A HIGHER RESOLUTION STRUCTURE THE SPACE GROUP WAS DEFINED AS P212121, HOWEVER THE SPACE GROUP SEEMS TO BE P41212. IN THE HIGHER RESOLUTION STRUCTURE THE SYMMETRY BROKE DOWN AT HIGHER RESOLUTION. THE STRUCTURE WAS REFINED WITH STRICT NCS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 609 5.1 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs-11862 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.2479 Å2 / ksol: 0.333771 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 66.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.35 Å20 Å20 Å2
2--2.03 Å20 Å2
3---4.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.67 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→28.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4084 0 80 0 4164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor%反射
Rfree0.428 5.2 %
Rwork0.377 -
obs-97.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN.PARAM / Topol file: 358.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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