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- PDB-2j3g: L-ficolin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j3g
タイトルL-ficolin
要素FICOLIN-2
キーワードLECTIN / GLYCOPROTEIN / INNATE IMMUNITY / FIBRINOGEN-LIKE DOMAIN / COLLAGEN / IMMUNOLOGY / LECTIN-LIKE / PATTERN- RECOGNITION-PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mannan binding / recognition of apoptotic cell / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / positive regulation of opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / opsonization / complement activation, lectin pathway / carbohydrate derivative binding / collagen trimer ...mannan binding / recognition of apoptotic cell / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / positive regulation of opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / opsonization / complement activation, lectin pathway / carbohydrate derivative binding / collagen trimer / serine-type endopeptidase complex / proteoglycan binding / Initial triggering of complement / antigen binding / calcium-dependent protein binding / collagen-containing extracellular matrix / defense response to Gram-negative bacterium / blood microparticle / defense response to Gram-positive bacterium / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain ...Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
O-ACETALDEHYDYL-HEXAETHYLENE GLYCOL / Ficolin-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Garlatti, V. / Gaboriaud, C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural Insights Into the Innate Immune Recognition Specificities of L- and H-Ficolins.
著者: Garlatti, V. / Belloy, N. / Martin, L. / Lacroix, M. / Matsushita, M. / Endo, Y. / Fujita, T. / Fontecilla-Camps, J.C. / Arlaud, G.J. / Thielens, N.M. / Gaboriaud, C.
履歴
登録2006年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FICOLIN-2
B: FICOLIN-2
C: FICOLIN-2
D: FICOLIN-2
E: FICOLIN-2
F: FICOLIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,42215
ポリマ－148,3766
非ポリマー2,0469
水4,612256
1
A: FICOLIN-2
B: FICOLIN-2
C: FICOLIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2037
ポリマ－74,1883
非ポリマー1,0154
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: FICOLIN-2
E: FICOLIN-2
F: FICOLIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2198
ポリマ－74,1883
非ポリマー1,0315
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.890, 98.890, 141.975
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12C
22B
32E
42F
13C
23A
33D
43F
14B
24E

NCSドメイン領域:

Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRLEULEUAA79 - 849 - 14
211THRTHRLEULEUBB79 - 849 - 14
311THRTHRLEULEUCC79 - 849 - 14
411THRTHRLEULEUDD79 - 849 - 14
511THRTHRLEULEUEE79 - 849 - 14
611THRTHRLEULEUFF79 - 849 - 14
121GLYGLYILEILEAA87 - 9617 - 26
221GLYGLYILEILEBB87 - 9617 - 26
321GLYGLYILEILECC87 - 9617 - 26
421GLYGLYILEILEDD87 - 9617 - 26
521GLYGLYILEILEEE87 - 9617 - 26
621GLYGLYILEILEFF87 - 9617 - 26
131VALVALGLNGLNAA106 - 12136 - 51
231VALVALGLNGLNBB106 - 12136 - 51
331VALVALGLNGLNCC106 - 12136 - 51
431VALVALGLNGLNDD106 - 12136 - 51
531VALVALGLNGLNEE106 - 12136 - 51
631VALVALGLNGLNFF106 - 12136 - 51
141ARGARGALAALAAA123 - 15753 - 87
241ARGARGALAALABB123 - 15753 - 87
341ARGARGALAALACC123 - 15753 - 87
441ARGARGALAALADD123 - 15753 - 87
541ARGARGALAALAEE123 - 15753 - 87
641ARGARGALAALAFF123 - 15753 - 87
151SERSERALAALAAA184 - 191114 - 121
251SERSERALAALABB184 - 191114 - 121
351SERSERALAALACC184 - 191114 - 121
451SERSERALAALADD184 - 191114 - 121
551SERSERALAALAEE184 - 191114 - 121
651SERSERALAALAFF184 - 191114 - 121
161SERSERGLYGLYAA248 - 271178 - 201
261SERSERGLYGLYBB248 - 271178 - 201
361SERSERGLYGLYCC248 - 271178 - 201
461SERSERGLYGLYDD248 - 271178 - 201
561SERSERGLYGLYEE248 - 271178 - 201
661SERSERGLYGLYFF248 - 271178 - 201
112ASPASPASNASNCC224 - 231154 - 161
212ASPASPASNASNBB224 - 231154 - 161
312ASPASPASNASNEE224 - 231154 - 161
412ASPASPASNASNFF224 - 231154 - 161
113GLYGLYARGARGCC273 - 286203 - 216
213GLYGLYARGARGAA273 - 286203 - 216
313GLYGLYARGARGDD273 - 286203 - 216
413GLYGLYARGARGFF273 - 286203 - 216
114GLYGLYARGARGBB273 - 286203 - 216
214GLYGLYARGARGEE273 - 286203 - 216

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
FICOLIN-2 / COLLAGEN/FIBRINOGEN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 / L-FICOLIN / FICOLIN-B / SERUM LECTIN P35 / EBP-37 / HUCOLIN


分子量: 24729.318 Da / 分子数: 6 / 断片: BINDING DOMAIN, RESIDUES 97-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: PLASMA / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15485

-
糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-4/a4-b1_a6-e1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 3種, 263分子

#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-P4C / O-ACETALDEHYDYL-HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE 400 / 20-ヒドロキシ-3,6,9,12,15,18-ヘキサオキサイコサン-1-オン


分子量: 324.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O8
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細C-TERMINAL DOMAIN CONFLICTS BETWEEN UNP SEQUENCE AND COORDINATES: THERE IS A DIFFERENCE BECAUSE IT ...C-TERMINAL DOMAIN CONFLICTS BETWEEN UNP SEQUENCE AND COORDINATES: THERE IS A DIFFERENCE BECAUSE IT EXISTS POINTS OF POLYMORPHISM IN L FICOLIN FOR 247 AND 168. THE CDNA USED CORRESPONDS TO ONE WIDESPREAD ALLELE AND THE SEQUENCE IN UNP TO ANOTHER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.54 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9756
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→19.69 Å / Num. obs: 52303 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JC9

1jc9


解像度: 2.5→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 9.706 / SU ML: 0.218 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.657 / ESU R Free: 0.306 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2601 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.205 49419 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å20.4 Å20 Å2
2--0.8 Å20 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10334 0 127 256 10717
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02110761
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3351.92114579
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.36751288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.62223.646576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.806151637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5591572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2480.34791
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3330.57164
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2190.5886
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.350
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.230.58
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.25826429
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.082310087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.70135001
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.53844492
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A396tight positional0.010.05
12B396tight positional00.05
13C396tight positional00.05
14D396tight positional00.05
15E396tight positional00.05
16F396tight positional00.05
21C32tight positional0.010.05
22B32tight positional0.020.05
23E32tight positional0.010.05
24F32tight positional0.010.05
31C56tight positional00.05
32A56tight positional00.05
33D56tight positional00.05
34F56tight positional00.05
41B56tight positional0.010.05
11A386medium positional0.130.5
12B386medium positional0.110.5
13C386medium positional0.110.5
14D386medium positional0.110.5
15E386medium positional0.220.5
16F386medium positional0.120.5
21C27medium positional0.480.5
22B27medium positional0.230.5
23E27medium positional0.260.5
24F27medium positional0.240.5
31C64medium positional0.140.5
32A64medium positional0.150.5
33D64medium positional0.190.5
34F64medium positional0.120.5
41B64medium positional0.120.5
11A396tight thermal0.010.5
12B396tight thermal0.010.5
13C396tight thermal0.010.5
14D396tight thermal0.010.5
15E396tight thermal0.010.5
16F396tight thermal0.010.5
21C32tight thermal0.010.5
22B32tight thermal0.010.5
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24F32tight thermal0.010.5
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32A56tight thermal0.010.5
33D56tight thermal00.5
34F56tight thermal0.010.5
41B56tight thermal0.740.5
11A386medium thermal0.132
12B386medium thermal0.082
13C386medium thermal0.082
14D386medium thermal0.072
15E386medium thermal0.082
16F386medium thermal0.072
21C27medium thermal0.112
22B27medium thermal0.132
23E27medium thermal0.12
24F27medium thermal0.122
31C64medium thermal0.122
32A64medium thermal0.142
33D64medium thermal0.072
34F64medium thermal0.072
41B64medium thermal0.22
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 250
Rwork0.246 4755

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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