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- PDB-2j25: Partially deglycosylated glucoceramidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j25
タイトルPartially deglycosylated glucoceramidase
要素GLUCOSYLCERAMIDASE
キーワードHYDROLASE / PHARMACEUTICAL / GAUCHER DISEASE / DISEASE MUTATION / GLYCOSIDASE / SPHINGOLIPID / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / MEMBRANE / LYSOSOME / GLUCOSIDASE / GLUCOCEREBROSIDASE / ALTERNATIVE INITIATION / LIPID METABOLISM / CEREZYME HYDROLASE / SPHINGOLIPID METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein lipidation / steryl-beta-glucosidase activity / beta-glucoside catabolic process / cerebellar Purkinje cell layer formation / positive regulation of neuronal action potential / : / termination of signal transduction / galactosylceramidase / galactosylceramidase activity / lymphocyte migration ...positive regulation of protein lipidation / steryl-beta-glucosidase activity / beta-glucoside catabolic process / cerebellar Purkinje cell layer formation / positive regulation of neuronal action potential / : / termination of signal transduction / galactosylceramidase / galactosylceramidase activity / lymphocyte migration / glucosylceramidase / scavenger receptor binding / glucosylceramide catabolic process / regulation of lysosomal protein catabolic process / autophagosome organization / glucosylceramidase activity / sphingosine biosynthetic process / microglial cell proliferation / regulation of TOR signaling / glucosyltransferase activity / lipid storage / response to thyroid hormone / ceramide biosynthetic process / microglia differentiation / Glycosphingolipid catabolism / pyramidal neuron differentiation / lipid glycosylation / brain morphogenesis / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / response to pH / positive regulation of protein-containing complex disassembly / motor behavior / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / neuromuscular process / hematopoietic stem cell proliferation / lysosome organization / response to dexamethasone / response to testosterone / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / antigen processing and presentation / negative regulation of interleukin-6 production / homeostasis of number of cells / establishment of skin barrier / regulation of macroautophagy / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of MAP kinase activity / : / cell maturation / cholesterol metabolic process / cellular response to starvation / lysosomal lumen / respiratory electron transport chain / determination of adult lifespan / trans-Golgi network / negative regulation of inflammatory response / autophagy / response to estrogen / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to tumor necrosis factor / T cell differentiation in thymus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / lysosome / lysosomal membrane / signaling receptor binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase family 30, TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30 TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30, beta sandwich domain / Glycosyl hydrolase family 30 beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 30 / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel ...Glycosyl hydrolase family 30, TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30 TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30, beta sandwich domain / Glycosyl hydrolase family 30 beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 30 / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosomal acid glucosylceramidase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Brumshtein, B. / Wormald, M.R. / Silman, I. / Futerman, A.H. / Sussman, J.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006
タイトル: Structural Comparison of Differently Glycosylated Forms of Acid-Beta-Glucosidase, the Defective Enzyme in Gaucher Disease
著者: Brumshtein, B. / Wormald, M.R. / Silman, I. / Futerman, A.H. / Sussman, J.L.
履歴
登録2006年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" AND "BC" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" AND "BC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSYLCERAMIDASE
B: GLUCOSYLCERAMIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,48124
ポリマ－111,2802
非ポリマー4,20022
水1,22568
1
A: GLUCOSYLCERAMIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,15012
ポリマ－55,6401
非ポリマー1,51011
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: GLUCOSYLCERAMIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,33012
ポリマ－55,6401
非ポリマー2,69011
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)108.626, 280.821, 91.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALATHRTHR1BB1 - 301 - 30
21ALAALATHRTHR1AA1 - 301 - 30
12ALAALASERSER1BB33 - 5233 - 52
22ALAALASERSER1AA33 - 5233 - 52
13METMETMETMET3BB5353
23METMETMETMET3AA5353
14GLYGLYALAALA1BB54 - 5854 - 58
24GLYGLYALAALA1AA54 - 5854 - 58
15LEULEUSERSER1BB65 - 11065 - 110
25LEULEUSERSER1AA65 - 11065 - 110
16GLUGLUGLUGLU3BB111111
26GLUGLUGLUGLU3AA111111
17GLUGLUALAALA1BB112 - 168112 - 168
27GLUGLUALAALA1AA112 - 168112 - 168
18GLNGLNGLNGLN3BB169169
28GLNGLNGLNGLN3AA169169
19ARGARGHISHIS1BB170 - 311170 - 311
29ARGARGHISHIS1AA170 - 311170 - 311
110ALAALAGLUGLU1BB320 - 340320 - 340
210ALAALAGLUGLU1AA320 - 340320 - 340
111TRPTRPVALVAL1BB348 - 376348 - 376
211TRPTRPVALVAL1AA348 - 376348 - 376
112ASPASPASNASN1BB380 - 392380 - 392
212ASPASPASNASN1AA380 - 392380 - 392
113SERSERGLNGLN1BB400 - 497400 - 497
213SERSERGLNGLN1AA400 - 497400 - 497

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GLUCOSYLCERAMIDASE / BETA-GLUCOCEREBROSIDASE / ACID BETA-GLUCOSIDASE / D-GLUCOSYL-N-ACYLSPHINGOSINE GLUCOHYDROLASE / ...BETA-GLUCOCEREBROSIDASE / ACID BETA-GLUCOSIDASE / D-GLUCOSYL-N-ACYLSPHINGOSINE GLUCOHYDROLASE / ALGLUCERASE / IMIGLUCERASE / CEREZYME


分子量: 55640.168 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 40-536 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): CHINESE HAMSTER OVARY CELLS
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04062, glucosylceramidase

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糖 , 4種, 5分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 85分子

#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE IS DESCRIBED IN DVIR ET AL. (2003) EMBO REP 4, 704-709.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 1M BIS-TRIS PH 5.5, 2M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9759
検出器タイプ: ADSC CORPORATION / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9759 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→29.67 Å / Num. obs: 30978 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 29.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.75
反射 シェル解像度: 2.6→2.9 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OGS MOLECULE A

1ogs


解像度: 2.9→29.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.837 / SU B: 17.019 / SU ML: 0.314 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.421 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1539 4.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.218 29797 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7801 0 255 68 8124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0228294
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.591.9811342
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6275992
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.32623.371350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.915151237
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7041542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.21252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.34613
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3320.55650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2030.5647
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2780.362
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2780.54
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.72725037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25638018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.17823661
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.96533324
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
3622tight positional0.060.05
14loose positional1.745
3622tight thermal0.110.5
14loose thermal2.0110
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.336 107
Rwork0.317 2147

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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