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- PDB-2ivx: Crystal structure of human cyclin T2 at 1.8 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ivx
タイトルCrystal structure of human cyclin T2 at 1.8 A resolution
要素CYCLIN-T2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / TRANSCRIPTION REGULATION / CELL DIVISION / PHOSPHORYLATION / CYCLIN / CELL CYCLE / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


early viral transcription / late viral transcription / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / snRNA transcription by RNA polymerase II / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity ...early viral transcription / late viral transcription / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / snRNA transcription by RNA polymerase II / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / skeletal muscle tissue development / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / transcription coactivator binding / transcription by RNA polymerase II / cell cycle / cell division / chromatin binding / host cell nucleus / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cyclin-T2 / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Bullock, A.N. / Fedorov, O. / Savitsky, P. / Berridge, G. / Das, S. / Pike, A.C.W. / Turnbull, A. / Ugochukwu, E. / Papagrigoriou, E. ...Debreczeni, J.E. / Bullock, A.N. / Fedorov, O. / Savitsky, P. / Berridge, G. / Das, S. / Pike, A.C.W. / Turnbull, A. / Ugochukwu, E. / Papagrigoriou, E. / Gorrec, F. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / von Delft, F. / Knapp, S.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2008
タイトル: The structure of P-TEFb (CDK9/cyclin T1), its complex with flavopiridol and regulation by phosphorylation.
著者: Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Troiani, S. / Rusconi, L. / Bullock, A.N. / Debreczeni, J.E. / Knapp, S. / Johnson, L.N.
履歴
登録2006年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / struct / Item: _audit_author.name / _struct.title
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN-T2
B: CYCLIN-T2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0198
ポリマ－59,6472
非ポリマー3726
水5,891327
1
A: CYCLIN-T2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0725
ポリマ－29,8231
非ポリマー2484
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CYCLIN-T2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9483
ポリマ－29,8231
非ポリマー1242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.032, 58.636, 65.634
Angle α, β, γ (deg.)110.63, 102.41, 90.12
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99991, -0.00938, -0.01004), (-0.00936, 0.99995, -0.0028), (0.01007, -0.00271, -0.99995)
ベクター: -4.80372, -6.16668, 89.48531)

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要素

#1: タンパク質 CYCLIN-T2 / HUMAN CYCLIN T2 / CYCT2


分子量: 29823.418 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 7-263 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3 / 参照: UniProt: O60583
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 130 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 130 TO ARG ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 130 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 130 TO ARG REGULATORY SUBUNIT OF THE CYCLIN-DEPENDENT KINASE PAIR (CDK9/CYCLIN T) COMPLEX, ALSO CALLED POSITIVE TRANSCRIPTION ELONGATION FACTOR B (P-TEFB), WHICH IS PROPOSED TO FACILITATE THE TRANSITION FROM ABORTIVE TO PRODUCTION ELONGATION BY PHOSPHORYLATING THE CTD (CARBOXY-TERMINAL DOMAIN) OF THE LARGE SUBUNIT OF RNA POLYMERASE II (RNAP II).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M NA-FORMATE, 0.1M BIS-TRIS-PROPANE PH 8.5, 20%PEG3350, 10% ETHYLENE GLYCOL, 150 NL SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.95
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月24日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→41.86 Å / Num. obs: 53530 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.57 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 14.31
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2.67 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 5.36 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→59.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 5.022 / SU ML: 0.082 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 1702 3.2 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.192 51982 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20.28 Å20.54 Å2
2--0.36 Å20.23 Å2
3---0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→59.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4089 0 24 327 4440
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224241
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022811
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1311.9355767
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90336880
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7515521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.81724.074189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.90215737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7791522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2676
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02843
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1710.22778
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.22111
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21885
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1350.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2520.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6731.52699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95424204
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67731809
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4674.51557
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.349 116
Rwork0.25 3502
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0564-0.3399-0.02342.4670.282.4529-0.04650.08930.1699-0.24930.0139-0.1877-0.09080.14690.0326-0.1134-0.02160.0037-0.09760.0248-0.1586-13.833729.599555.2825
22.64031.7257-1.27153.2177-1.36781.74870.1008-0.2169-0.00530.1522-0.133-0.0858-0.00450.0330.0322-0.1160.0055-0.012-0.09660.0183-0.1298-22.523814.090573.4968
32.13430.10540.04762.5397-0.3432.0888-0.079-0.16210.00160.23510.04380.2652-0.0361-0.16850.0352-0.12640.02380.0113-0.0808-0.0075-0.14948.231223.448433.8842
42.7256-1.7432-1.14783.35781.30591.73590.1060.237-0.1055-0.1934-0.14570.190.0025-0.07130.0396-0.1089-0.0139-0.0188-0.1033-0.0342-0.087116.58968.043115.5345
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2A151 - 262
3X-RAY DIFFRACTION3B9 - 150
4X-RAY DIFFRACTION4B151 - 263

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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