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万見
- PDB-2inq: Neutron Crystal Structure of Escherichia coli Dihydrofolate Reduc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2inq
タイトルNeutron Crystal Structure of Escherichia coli Dihydrofolate Reductase Bound to the Anti-cancer drug, Methotrexate
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Neutron Structure / Deuterium Exchange / Pseudo-Rossman Fold / Nucleotide Binding Domain / Chemotherapy
機能・相同性
機能・相同性情報


methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / glycine biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MT1 / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法中性子回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bennett, B.C. / Langan, P.A. / Coates, L. / Schoenborn, B. / Dealwis, C.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Neutron diffraction studies of Escherichia coli dihydrofolate reductase complexed with methotrexate.
著者: Bennett, B.C. / Langan, P.A. / Coates, L. / Mustyakimov, M. / Schoenborn, B. / Howell, E.E. / Dealwis, C.G.
履歴
登録2006年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9524
ポリマ－36,0412
非ポリマー9112
水2,738152
1
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4762
ポリマ－18,0201
非ポリマー4551
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4762
ポリマ－18,0201
非ポリマー4551
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.120, 93.120, 73.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The asymmetric unit is a crystallographic dimer, containing 2 distinct DHFR monomers. However, E. coli DHFR functions as a monomeric unit.

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 18020.326 Da / 分子数: 2 / 変異: N37D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: folA / プラスミド: pUC8-ecDHFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SK383 / 参照: UniProt: P0ABQ4, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-MT1 / N-(4-{[(2,4-DIAMINOPTERIDIN-1-IUM-6-YL)METHYL](METHYL)AMINO}BENZOYL)-L-GLUTAMIC ACID / METHOTREXATE PROTONATED AT N1


分子量: 455.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N8O5 / コメント: 化学療法薬*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.03 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7.5
詳細: 16% (v/v) Polyethylene Glycol 400, 0.2 M CaCl2, 0.1 M Na-HEPES (pH = 7.5); complex [] = 50 mg/ml, Microbatch under parrafin oil, temperature 277K, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源波長: 0.6-7.0
検出器タイプ: TIME-OF-FLIGHT MULTIWIRE HE3 NEUTRON DETECTOR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2005年2月15日
放射モノクロメーター: CHOPPER / プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.61
271
反射解像度: 2.17→38.6 Å / Num. obs: 14213 / % possible obs: 79.7 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 2.17→2.29 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.325 / % possible all: 63.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKmodified for Time-of-Flight data collectionデータスケーリング
SHELXL-97モデル構築
SHELXL-97精密化
d*TREKMODIFIED FOR TIME-OF- FLIGHT SPOT INTEGRATIONデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXL-97位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3DRC (293 K E. COLI DHFR/MTX X-RAY STRUCTURE, 1.7A RESOLUTION)

3drc


解像度: 2.2→6.5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 702 5.5 %RANDOM
all-14213 --
obs--79.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2516 0 66 152 2734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONs_bond_d0.046
NEUTRON DIFFRACTIONs_angle_d0.048
NEUTRON DIFFRACTIONs_similar_dist
NEUTRON DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.016
NEUTRON DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.059
NEUTRON DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.052
NEUTRON DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.057
NEUTRON DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
NEUTRON DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
NEUTRON DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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