[日本語] English
万見
- PDB-2ing: X-ray Structure of the BRCA1 BRCT mutant M1775K -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ing
タイトルX-ray Structure of the BRCA1 BRCT mutant M1775K
要素Breast cancer type 1 susceptibility protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Zinc-finger / DNA-binding / DNA repair / Disease mutation / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation ...histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / chordate embryonic development / cellular response to indole-3-methanol / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / lateral element / protein K6-linked ubiquitination / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / centrosome cycle / RNA polymerase binding / postreplication repair / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / intracellular membraneless organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cell cycle / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / protein autoubiquitination / Meiotic synapsis / tubulin binding / positive regulation of DNA repair / male germ cell nucleus / cellular response to ionizing radiation / chromosome segregation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / negative regulation of cell growth / RING-type E3 ubiquitin transferase / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Metalloprotease DUBs / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of angiogenesis / fatty acid biosynthetic process / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / cellular response to tumor necrosis factor / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Neddylation / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / nuclear body / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Breast cancer type 1 susceptibility protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Birrane, G. / Soni, A. / Ladias, J.A.A.
引用ジャーナル: Eur.J.Hum.Genet. / 年: 2008
タイトル: Pathogenicity of the BRCA1 missense variant M1775K is determined by the disruption of the BRCT phosphopeptide-binding pocket: a multi-modal approach.
著者: Tischkowitz, M. / Hamel, N. / Carvalho, M.A. / Birrane, G. / Soni, A. / van Beers, E.H. / Joosse, S.A. / Wong, N. / Novak, D. / Quenneville, L.A. / Grist, S.A. / Nederlof, P.M. / Goldgar, D.E. ...著者: Tischkowitz, M. / Hamel, N. / Carvalho, M.A. / Birrane, G. / Soni, A. / van Beers, E.H. / Joosse, S.A. / Wong, N. / Novak, D. / Quenneville, L.A. / Grist, S.A. / Nederlof, P.M. / Goldgar, D.E. / Tavtigian, S.V. / Monteiro, A.N. / Ladias, J.A. / Foulkes, W.D.
履歴
登録2006年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: Breast cancer type 1 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5924
ポリマ－24,3411
非ポリマー2513
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
X: Breast cancer type 1 susceptibility protein
ヘテロ分子

X: Breast cancer type 1 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1848
ポリマ－48,6822
非ポリマー5026
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/61
Buried area2470 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area20300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.340, 114.340, 119.878
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 Breast cancer type 1 susceptibility protein / RING finger protein 53


分子量: 24340.973 Da / 分子数: 1 / 断片: BRCT1, BRCT2 / 変異: M1775K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1, RNF53 / プラスミド: pMAL-c2x / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P38398
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 1.4M Ammonium sulfate, 20mM Cobalt chloride, 100mM 2-(N-Morpholino) ethanesulfonic acid, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月20日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→30 Å / Num. obs: 5744 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 27.5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 1.054 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.6-3.7328.90.535551.0091100
3.73-3.8828.70.3575460.9841100
3.88-4.0528.70.2625591.152199.8
4.05-4.2728.50.2085561.091100
4.27-4.5428.50.1485621.1651100
4.54-4.8928.20.1295651.0831100
4.89-5.3827.90.1115721.083199.8
5.38-6.1527.40.0985801.0351100
6.15-7.7526.60.0795971.0041100
7.75-5022.80.0546520.917199.2

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.87 Å41.37 Å
Translation3.87 Å41.37 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N5O

1n5o


解像度: 3.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 103.603 / SU ML: 0.682 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 3.292 / ESU R Free: 0.642 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.302 501 8.8 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.251 5678 99.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 148.161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1 Å2-0.55 Å20 Å2
2---1.1 Å20 Å2
3---1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1671 0 11 0 1682
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221718
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021160
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6351.9462329
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95532820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.3695205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.72123.5978
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.69615296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.4641511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021869
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02353
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2830.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2180.21355
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2070.2865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0960.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.286
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0090.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2360.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2030.235
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.692 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 36 -
Rwork0.392 374 -
obs-410 99.76 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.647 Å / Origin y: 48.226 Å / Origin z: 3.867 Å
111213212223313233
T-0.9717 Å2-0.1477 Å2-0.0631 Å2-0.111 Å2-0.7346 Å2---0.6903 Å2
L23.2434 °2-4.0678 °2-2.2069 °2-5.6322 °22.0872 °2--5.6025 °2
S0.5766 Å °-2.9547 Å °0.3596 Å °0.9229 Å °-0.4543 Å °0.7603 Å °0.22 Å °1.2426 Å °-0.1224 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る