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- PDB-2ilk: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN INTERLEUKIN-10 AT 1.6 ANGSTROMS RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ilk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN INTERLEUKIN-10 AT 1.6 ANGSTROMS RESOLUTION
要素INTERLEUKIN-10
キーワードCYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / interleukin-10 receptor binding / regulation of response to wounding / negative regulation of cytokine activity / negative regulation of interleukin-18 production / negative regulation of myeloid dendritic cell activation / negative regulation of interferon-alpha production / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of B cell apoptotic process / : ...negative regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / interleukin-10 receptor binding / regulation of response to wounding / negative regulation of cytokine activity / negative regulation of interleukin-18 production / negative regulation of myeloid dendritic cell activation / negative regulation of interferon-alpha production / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of B cell apoptotic process / : / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / response to inactivity / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of plasma cell differentiation / response to carbon monoxide / regulation of isotype switching / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / interleukin-10-mediated signaling pathway / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of interleukin-1 production / negative regulation of MHC class II biosynthetic process / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of interleukin-8 production / negative regulation of interleukin-12 production / endothelial cell apoptotic process / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / positive regulation of macrophage activation / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / leukocyte chemotaxis / type 2 immune response / CD163 mediating an anti-inflammatory response / negative regulation of cytokine production / positive regulation of immunoglobulin production / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / negative regulation of B cell proliferation / regulation of synapse organization / defense response to protozoan / positive regulation of sprouting angiogenesis / Interleukin-10 signaling / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / hemopoiesis / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / B cell proliferation / negative regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of tumor necrosis factor production / response to glucocorticoid / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of cell cycle / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of endothelial cell proliferation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / negative regulation of autophagy / B cell differentiation / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / liver regeneration / cytokine activity / positive regulation of cytokine production / response to activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / response to insulin / growth factor activity / cellular response to estradiol stimulus / response to molecule of bacterial origin / positive regulation of miRNA transcription / negative regulation of inflammatory response / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein dimerization activity / defense response to bacterium / immune response / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-10 / Interleukin-10 family / Interleukin 10 / Interleukin-10/19/20/22/24/26 family / Interleukin-10, conserved site / Interleukin-10 family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Zdanov, A. / Schalk-Hihi, C. / Wlodawer, A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of human interleukin-10 at 1.6 A resolution and a model of a complex with its soluble receptor.
著者: Zdanov, A. / Schalk-Hihi, C. / Wlodawer, A.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Interleukin-10 Reveals the Functional Dimer with an Unexpected Topological Similarity to Interferon Gamma
著者: Zdanov, A. / Schalk-Hihi, C. / Gustchina, A. / Tsang, M. / Weatherbee, J. / Wlodawer, A.
履歴
登録1996年7月1日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERLEUKIN-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9614
ポリマ－18,6721
非ポリマー2883
水5,459303
1
A: INTERLEUKIN-10
ヘテロ分子

A: INTERLEUKIN-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9218
ポリマ－37,3452
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area9940 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area16260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.530, 69.530, 70.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 INTERLEUKIN-10


分子量: 18672.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22301
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.32 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
210 %ammonium sulfate1drop
350 mMsodium cacodylate1drop
460 %satammonium sulfate1reservoir
50.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9575
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月4日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9575 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. obs: 27529 / % possible obs: 86.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.072

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PROFFT精密化
精密化解像度: 1.6→10 Å / Num. reflection obs: 21495 / σ(F): 3
原子変位パラメータBiso mean: 23.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1264 0 15 303 1582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0480.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0580.055
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.1692.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.0453.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.2984
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it7.8127
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0160.022
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1980.18
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1940.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2630.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.3320.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.83.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.314
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor36.212
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.163
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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