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- PDB-2ijo: Crystal Structure of the West Nile virus NS2B-NS3 protease comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ijo
タイトルCrystal Structure of the West Nile virus NS2B-NS3 protease complexed with bovine pancreatic trypsin inhibitor
要素
  • (Polyprotein) x 2
  • Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / WEST NILE VIRUS / PROTEASE / APROTININ / BPTI / NS2B / NS3 / FLAVIVIRUS / serine protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding ...RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / positive regulation of viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / serine protease inhibitor complex / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein-DNA complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / peptidase activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / protease binding / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / calcium ion binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...Thrombin, subunit H - #120 / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Few Secondary Structures / Irregular / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Trypsin-like serine proteases / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Shiryaev, S.A. / Strongin, A.Y. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Structural evidence for regulation and specificity of flaviviral proteases and evolution of the Flaviviridae fold.
著者: Aleshin, A.E. / Shiryaev, S.A. / Strongin, A.Y. / Liddington, R.C.
履歴
登録2006年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 400 COMPOUND THE PROTEINS NS2B (CHAIN A) AND NS3 (CHAIN B) ARE CONNECTED THROUGH A LINKER AGGGGSGGGG.
Remark 999 SEQUENCE THIS IS THE SEQUENCE OF THE LINKER BETWEEN CHAINS A AND B. RESIDUE NUMBERS 1 THROUGH 5 IN ... SEQUENCE THIS IS THE SEQUENCE OF THE LINKER BETWEEN CHAINS A AND B. RESIDUE NUMBERS 1 THROUGH 5 IN COORDINATES FOR CHAIN B ARE ARBITRARY, SINCE ONLY THESE FIVE RESIDUES WERE VISIBLE IN ELECTRON DENSITY. THE SEQUENCE ALIGNMENT OF THESE FIVE RESIDUES IS ALSO ARBITRARY AND IS BASED ONLY ON THE DISTANCE CRITERIA TO THE NEXT VISIBLE RESIDUES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyprotein
B: Polyprotein
I: Pancreatic trypsin inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5133
ポリマ－33,5133
非ポリマー00
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5630 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area12480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.050, 72.177, 79.417
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細NS2B cofactor and NS3 protease domain form heterodimer

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要素

#1: タンパク質 Polyprotein / NON-STRUCTURAL PROTEIN 2B / NS2B


分子量: 6078.417 Da / 分子数: 1 / 断片: NS2B cofactor domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
属: Flavivirus / プラスミド: pET101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q203W3, UniProt: P06935*PLUS, flavivirin
#2: タンパク質 Polyprotein / NON-STRUCTURAL PROTEIN 3 / NS3


分子量: 20906.584 Da / 分子数: 1 / 断片: NS3 protease domain / Mutation: K104R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
属: Flavivirus / プラスミド: pET101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q203W3, UniProt: P06935*PLUS, flavivirin
#3: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Basic protease inhibitor / BPI / BPTI / Aprotinin


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 8000, 0.1M TRIS-HCL, 0.2M SODIUM CHLORIDE, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 11411 / Num. obs: 11411 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.3→2.45 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 70

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GGV

2ggv


解像度: 2.3→40 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 544 4.4 %random
Rwork0.212 ---
obs0.212 11411 93 %-
all-11411 --
溶媒の処理Bsol: 42.735 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 44.735 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.797 Å20 Å20 Å2
2---6.386 Å20 Å2
3---3.589 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2023 0 0 89 2112
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.456
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3312
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.7672
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5182.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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