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- PDB-2hxg: Crystal Structure of Mn2+ bound ECAI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hxg
タイトルCrystal Structure of Mn2+ bound ECAI
要素L-arabinose isomerase
キーワードISOMERASE / T2031 / NYSGXRC / tagatose production / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase activity / L-arabinose catabolic process to xylulose 5-phosphate / arabinose catabolic process / manganese ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #10940 / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase, C-terminal / L-arabinose isomerase, N-terminal domain superfamily / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase C-terminal domain / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal / L-fucose isomerase, N-terminal/central domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Manjasetty, B.A. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: J.Young.Investig. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of Mn2+-bound Escherichia coli L-arabinose Isomerase (ECAI) and Implications in Protein Catalytic Mechanism and Thermo-Stability.
著者: Zhu, W. / Chance, M.R. / Manjasetty, B.A.
履歴
登録2006年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年9月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年3月12日Group: Database references
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52021年2月3日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / pdbx_struct_conn_angle ...audit_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._audit_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999 SEQUENCE ACCORDING TO THE UNP REFERENCE SEQUENCE, RESIDUE 72 IS ARG. THIS CONFLICTS WITH THE ... SEQUENCE ACCORDING TO THE UNP REFERENCE SEQUENCE, RESIDUE 72 IS ARG. THIS CONFLICTS WITH THE AUTHORS' COORDINATES, IN WHICH RESIDUE 72 IS PRO. THE AUTHORS' RESIDUE IS CONSISTENT WITH PREVIOUS CITATIONS: LEE ET AL., (1986) GENE; YURA ET AL., (1992) NUCLEIC ACIDS RES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,4946
ポリマ－168,3293
非ポリマー1653
水1,856103
1
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子

A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,98812
ポリマ－336,6586
非ポリマー3306
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area40110 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area96680 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)116.870, 116.870, 215.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 L-arabinose isomerase / ECAI


分子量: 56109.695 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: araA / プラスミド: PLASMID / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q8FL89, UniProt: P08202*PLUS, L-arabinose isomerase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG 3350, Tri-sodium citrate dihydrate, MnCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年6月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 80763 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.533 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.533 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345345データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AJT

2ajt


解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 47.255 / SU ML: 0.419 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.47 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28811 1988 5.1 %RANDOM
Rwork0.22878 ---
obs0.2318 37213 92.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.798 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.31 Å22.66 Å20 Å2
2--5.31 Å20 Å2
3----7.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11459 0 3 103 11565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02111739
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210345
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2161.93115952
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.783323960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0951491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5724.438543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.86151837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8311556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.21744
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.22947
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.211248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.25673
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.26510
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0830.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2270.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1450.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3581.57552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0521.53051
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.541211780
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7234763
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1364.54172
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 154 -
Rwork0.343 2617 -
obs--91.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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