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万見
- PDB-2ht9: The structure of dimeric human glutaredoxin 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ht9
タイトルThe structure of dimeric human glutaredoxin 2
要素
  • 12-mer peptide
  • Glutaredoxin-2
キーワードOXIDOREDUCTASE / THIOREDOXIN FOLD / iron-sulfur cluster / 2Fe2S / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to superoxide / arsenate reductase (glutaredoxin) activity / glutathione disulfide oxidoreductase activity / DNA protection / response to redox state / response to temperature stimulus / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / regulation of signal transduction / glutathione metabolic process ...cellular response to superoxide / arsenate reductase (glutaredoxin) activity / glutathione disulfide oxidoreductase activity / DNA protection / response to redox state / response to temperature stimulus / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / regulation of signal transduction / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cell differentiation / electron transfer activity / mitochondrial matrix / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / GLUTATHIONE / Glutaredoxin-2, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Johansson, C. / Smee, C. / Kavanagh, K.L. / Debreczeni, J. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Sundstrom, M. ...Johansson, C. / Smee, C. / Kavanagh, K.L. / Debreczeni, J. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Reversible sequestration of active site cysteines in a 2Fe-2S-bridged dimer provides a mechanism for glutaredoxin 2 regulation in human mitochondria
著者: Johansson, C. / Kavanagh, K.L. / Gileadi, O. / Oppermann, U.
履歴
登録2006年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年12月5日Group: Database references
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin-2
B: Glutaredoxin-2
X: 12-mer peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6326
ポリマ－34,8423
非ポリマー7903
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.754, 111.754, 51.647
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Glutaredoxin-2


分子量: 16704.969 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 41-164 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLRX2 / プラスミド: PNIC28-BSA4 (pET derivative) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NS18
#2: タンパク質・ペプチド 12-mer peptide


分子量: 1431.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: a degradation product of the protein / 遺伝子: GLRX2 / プラスミド: PNIC28-BSA4 (pET derivative) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.6M MgSO4, 100mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月16日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→96.674 Å / Num. all: 26417 / Num. obs: 26417 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-23.10.4161.81111036370.41687.1
2-2.123.70.2721356436920.2793.2
2.12-2.274.10.1694.41438635130.16993.6
2.27-2.454.10.116.61331932420.1193.7
2.45-2.694.10.0898.21223829850.08993.7
2.69-34.10.07391116727050.07393.1
3-3.474.20.04912.4996323690.04992.5
3.47-4.254.20.05211.1832919850.05291.3
4.25-6.014.30.04911.4643414890.04988.8
6.01-96.674.40.03515.435598000.03584.9

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å45.58 Å
Translation2.5 Å45.58 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2fls

2fls


解像度: 1.9→96.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 4.295 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17829 1341 5.1 %RANDOM
Rwork0.14939 ---
all0.151 26404 --
obs0.15088 25063 90.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.188 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å20.4 Å20 Å2
2--0.8 Å20 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→96.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1755 0 44 107 1906
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221889
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4481.9722569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9713.0033035
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9755244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.08524.41677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.93715320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.432156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02370
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.21152
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.2906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2915
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.283
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1380.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1670.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.46731189
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0463468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.40451879
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.987780
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.19911678
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.26134
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded15.61234
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 76 -
Rwork0.222 1709 -
obs-1785 83.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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