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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2hpr | ||||||
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タイトル | HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR MUTANT WITH MET 51 REPLACED BY VAL AND SER 83 REPLACED BY CYS (M51V, S83C) | ||||||
要素 | HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR | ||||||
キーワード | PHOSPHOTRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of carbohydrate utilization / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus subtilis (枯草菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Herzberg, O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 1994 タイトル: Refined structures of the active Ser83-->Cys and impaired Ser46-->Asp histidine-containing phosphocarrier proteins. 著者: Liao, D.I. / Herzberg, O. #1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992 タイトル: Structure of the Histidine-Containing Phosphocarrier Protein Hpr from Bacillus Subtilis at 2.0-Angstroms Resolution 著者: Herzberg, O. / Reddy, P. / Sutrina, S. / Saier Junior, M.H. / Reizer, J. / Kapadia, G. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990 タイトル: Crystallization of the Bacillus Subtilis Histidine-Containing Phosphocarrier Protein Hpr and Some of its Site-Directed Mutants 著者: Kapadia, G. / Reizer, J. / Sutrina, S. / Saier Junior, M.H. / Reddy, P. / Herzberg, O. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2hpr.cif.gz | 29.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2hpr.ent.gz | 19.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2hpr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2hpr_validation.pdf.gz | 385.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2hpr_full_validation.pdf.gz | 385.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2hpr_validation.xml.gz | 3.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2hpr_validation.cif.gz | 5.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hp/2hpr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hp/2hpr | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9067.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P08877 |
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | SECONDARY STRUCTURE SPECIFICATIONS ARE BASED ON THE USE OF DSSP OF W. KABSCH AND C. SANDER ...SECONDARY STRUCTURE SPECIFICAT |
配列の詳細 | THE WILD-TYPE PROTEIN HAS 88 AMINO ACID RESIDUES. THE STRUCTURE PRESENTED IN THIS ENTRY IS OF AN ...THE WILD-TYPE PROTEIN HAS 88 AMINO ACID RESIDUES. THE STRUCTURE PRESENTED IN THIS ENTRY IS OF AN ENGINEERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.16 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 / PH range low: 6.4 / PH range high: 6.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / Num. obs: 5083 / % possible obs: 90 % / Rmerge F obs: 0.086 |
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反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.1 Å / % possible obs: 58 % |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.145 / 最高解像度: 2 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 4496 / σ(F): 2 | ||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 19.8 Å2 |