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万見
- PDB-2hpr: HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR MUTANT WITH MET 5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hpr
タイトルHISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR MUTANT WITH MET 51 REPLACED BY VAL AND SER 83 REPLACED BY CYS (M51V, S83C)
要素HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of carbohydrate utilization / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; ...Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphocarrier protein HPr
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Herzberg, O.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Refined structures of the active Ser83-->Cys and impaired Ser46-->Asp histidine-containing phosphocarrier proteins.
著者: Liao, D.I. / Herzberg, O.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992
タイトル: Structure of the Histidine-Containing Phosphocarrier Protein Hpr from Bacillus Subtilis at 2.0-Angstroms Resolution
著者: Herzberg, O. / Reddy, P. / Sutrina, S. / Saier Junior, M.H. / Reizer, J. / Kapadia, G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Crystallization of the Bacillus Subtilis Histidine-Containing Phosphocarrier Protein Hpr and Some of its Site-Directed Mutants
著者: Kapadia, G. / Reizer, J. / Sutrina, S. / Saier Junior, M.H. / Reddy, P. / Herzberg, O.
履歴
登録1992年9月9日処理サイト: BNL
改定 1.01993年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1632
ポリマ－9,0671
非ポリマー961
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
ヘテロ分子

A: HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3264
ポリマ－18,1342
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area1020 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area8550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.260, 47.260, 61.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-200-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR


分子量: 9067.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P08877
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細SECONDARY STRUCTURE SPECIFICATIONS ARE BASED ON THE USE OF DSSP OF W. KABSCH AND C. SANDER ...SECONDARY STRUCTURE SPECIFICATIONS ARE BASED ON THE USE OF DSSP OF W. KABSCH AND C. SANDER (BIOPOLYMERS, V. 22, P. 2577, 1983).
Has protein modificationY
配列の詳細THE WILD-TYPE PROTEIN HAS 88 AMINO ACID RESIDUES. THE STRUCTURE PRESENTED IN THIS ENTRY IS OF AN ...THE WILD-TYPE PROTEIN HAS 88 AMINO ACID RESIDUES. THE STRUCTURE PRESENTED IN THIS ENTRY IS OF AN ENGINEERED PROTEIN IN WHICH SER 83 HAS BEEN REPLACED BY CYS. THE FIRST AMINO ACID RESIDUE (MET) HAS BEEN PROCESSED. RESIDUE 51 IS A VAL RATHER THAN THE MET FOUND IN THE NATURAL SEQUENCE. THE PROTEIN IS FULLY ACTIVE IN THE PTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.16 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / PH range low: 6.4 / PH range high: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
30.5 %(w/v)PEG10001reservoir
4100 mMcitrate1reservoir
568 %satammonium sulfate1reservoir
1protein1drop
21dropNaCl

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 5083 / % possible obs: 90 % / Rmerge F obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.1 Å / % possible obs: 58 %

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.145 / 最高解像度: 2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数626 0 5 99 730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.041
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 4496 / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.8 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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