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- PDB-1obx: Crystal structure of the complex of PDZ2 of syntenin with an inte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1obx
タイトルCrystal structure of the complex of PDZ2 of syntenin with an interleukin 5 receptor alpha peptide.
要素
  • INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA
  • SYNTENIN 1
キーワードCELL ADHESION / ADHESION-COMPLEX / PDZ DOMAIN / SIGNAL TRANSDUCTION / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-5 receptor activity / regulation of interleukin-5 production / interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / neurexin family protein binding / presynapse assembly / cytoskeletal anchor activity ...interleukin-5 receptor activity / regulation of interleukin-5 production / interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / neurexin family protein binding / presynapse assembly / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / interleukin-5-mediated signaling pathway / positive regulation of exosomal secretion / positive regulation of leukocyte proliferation / negative regulation of receptor internalization / inflammatory response to antigenic stimulus / frizzled binding / cytokine receptor activity / protein targeting to membrane / Ephrin signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / growth factor binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cytokine binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Interleukin receptor SHC signaling / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cell adhesion molecule binding / ionotropic glutamate receptor binding / ephrin receptor binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein sequestering activity / regulation of mitotic cell cycle / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / cytokine-mediated signaling pathway / Regulation of necroptotic cell death / azurophil granule lumen / melanosome / extracellular vesicle / presynapse / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / chemical synaptic transmission / nuclear membrane / blood microparticle / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / receptor complex / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Short hematopoietin receptor, family 2, conserved site / Short hematopoietin receptor family 2 signature. / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / : / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. ...Short hematopoietin receptor, family 2, conserved site / Short hematopoietin receptor family 2 signature. / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / : / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Syntenin-1 / Interleukin-5 receptor subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Kang, B.S. / Cooper, D.R. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Molecular Roots of Degenerate Specificity in Syntenin'S Pdz2 Domain: Reassessment of the Pdz Recognition Paradigm
著者: Kang, B.S. / Cooper, D.R. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2003年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNTENIN 1
B: INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6446
ポリマ－9,3342
非ポリマー3104
水2,594144
1
A: SYNTENIN 1
B: INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA
ヘテロ分子

A: SYNTENIN 1
B: INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,28712
ポリマ－18,6674
非ポリマー6208
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.723, 55.978, 51.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2004-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SYNTENIN 1 / SYNDECAN BINDING PROTEIN 1 / MELANOMA DIFFERENTIATION ASSOCIATED PROTEIN-9 / MDA-9 / SCAFFOLD ...SYNDECAN BINDING PROTEIN 1 / MELANOMA DIFFERENTIATION ASSOCIATED PROTEIN-9 / MDA-9 / SCAFFOLD PROTEIN PBP1 / TACIP18 / PRO-TGF-ALPHA CYTOPLASMIC DOMAIN-INTERACTING PROTEIN 18


分子量: 8394.598 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ2, RESIDUES 197-270 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O00560
#2: タンパク質・ペプチド INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA / IL-5R-ALPHA / CD125 ANTIGEN


分子量: 938.975 Da / 分子数: 1 / 断片: LAST 8 RESIDUES, RESIDUES 413-420 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q01344
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細MOL_ID 1: FUNCTIONS AS AN ADAPTER PROTEIN. MAY ALSO FUNCTION TO COUPLE SYNDECANS TO CYTOSKELETAL ...MOL_ID 1: FUNCTIONS AS AN ADAPTER PROTEIN. MAY ALSO FUNCTION TO COUPLE SYNDECANS TO CYTOSKELETAL TRANSCRIPTION PROTEINS OR SIGNALING COMPONENTS. ALSO SEEMS TO COUPLE FACTOR SOX4 TO THE IL-5 RECEPTOR (IL5RA) (MOL_ID 2 IN THIS ENTRY)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.1 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: SITTING DROP 0.1 M HEPES, PH 7.0, 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 20 MM COCL2, 0.2 M MGSO4 WITH MICROSEEDIN
結晶化
*PLUS
温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MHEPES1reservoirpH7.0
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
320 mM1reservoirCoCl2
40.2 M1reservoirMgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97946
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→20 Å / Num. obs: 155256 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.0051 / Net I/σ(I): 33.5
反射 シェル解像度: 1.25→1.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / % possible all: 75
反射
*PLUS
最高解像度: 1.25 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 20850 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75 % / Num. unique obs: 1611 / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 2.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N99

1n99


解像度: 1.35→19.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 0.922 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 848 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.177 16170 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→19.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数586 0 12 144 742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.021598
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0941.953805
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93331274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.256576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.02105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2420.2662
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.2358
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.277
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3450.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3020.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3571.5383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5042622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1363215
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.744.5183
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.305 67
Rwork0.212 1150
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 16171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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