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- PDB-2hlp: CRYSTAL STRUCTURE OF THE E267R MUTANT OF A HALOPHILIC MALATE DEHY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hlp
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE E267R MUTANT OF A HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE IN THE APO FORM
要素MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / HALOPHILIC / ION-BINDING / SALT BRIDGES / MALATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal ...: / Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Haloarcula marismortui (好塩性)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Richard, S.B. / Madern, D. / Garcin, E. / Zaccai, G.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Halophilic adaptation: novel solvent protein interactions observed in the 2.9 and 2.6 A resolution structures of the wild type and a mutant of malate dehydrogenase from Haloarcula marismortui.
著者: Richard, S.B. / Madern, D. / Garcin, E. / Zaccai, G.
#1: ジャーナル: AMYLOID / 年: 1995
タイトル: Protocol 21: The MPD-NaCl-H2O System for the Crystallization of Halophilic Proteins
著者: Richard, S.B. / Bonnete, F. / Dym, O. / Zaccai, G.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structural Features Stabilizing Halophilic Malate Dehydrogenase from an Archaebacterium
著者: Dym, O. / Mevarech, M. / Sussman, J.L.
#3: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995
タイトル: A Single Amino Acid Mutation Enhances the Halophilic Behaviour of Malate Dehydrogenase from Haloarcula marismortui
著者: Madern, D. / Pfister, C. / Zaccai, G.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Cloning, Sequencing, and Expression in Escherichia coli of the Gene Coding for Malate Dehydrogenase of the Extremely Halophilic Archaebacterium Haloarcula marismortui
著者: Cendrin, F. / Chroboczek, J. / Zaccai, G. / Eisenberg, H. / Mevarech, M.
履歴
登録1999年4月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5635
ポリマ－65,4692
非ポリマー943
水4,360242
1
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,12610
ポリマ－130,9384
非ポリマー1886
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)114.160, 129.980, 123.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 MALATE DEHYDROGENASE


分子量: 32734.613 Da / 分子数: 2 / 変異: E267R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Haloarcula marismortui (好塩性) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07841, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THREE KINDS OF COMPLEX SALT BRIDGES MAY BE DESCRIBED INCLUDING: CL, LYS A 205, ASP D 211, ARG D ...THREE KINDS OF COMPLEX SALT BRIDGES MAY BE DESCRIBED INCLUDING: CL, LYS A 205, ASP D 211, ARG D 207, GLU A 188, GLU D 188, ARG A 207, ASP A 211, LYS D 203, CL, AND ITS SYMMETRY RELATED; ASP A 209, ARG D 292, GLU D 299 AND ITS 3 OTHERS SYMMETRY RELATED; LYS A 243, GLU A 247, NA+, GLU B 247, LYS B 243, AND ITS SYMMETRY RELATED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 7.6 / 詳細: 1.7M NACL, 20MM TRIS, PH 7.6, 57% MPD
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
31.8 M1dropNaCl
458 %MPD1drop
560-70 %(v/v)MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 279 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.975
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→28 Å / Num. obs: 26445 / % possible obs: 88.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 32.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.59→2.75 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.271 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 69.7
反射
*PLUS
% possible obs: 88.5 % / Num. measured all: 159628 / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71.3 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
XDSデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 1HLP

1hlp


解像度: 2.59→28 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1221 4.8 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs-25280 87.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.87 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20 Å2
2--3.33 Å20 Å2
3----3.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4606 0 3 242 4851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 144 4.5 %
Rwork0.309 3031 -
obs--67 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.232 / Rfactor Rwork: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 42.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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