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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2hkp | ||||||
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タイトル | SUMO protease Ulp1 with the catalytic cysteine oxidized to a sulfenic acid | ||||||
要素 | Ubiquitin-like-specific protease 1 | ||||||
キーワード | HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Ulp1 peptidase / SUMO is proteolytically processed / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / cysteine-type peptidase activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / nuclear envelope / protein-containing complex binding / nucleolus ...Ulp1 peptidase / SUMO is proteolytically processed / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / cysteine-type peptidase activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / nuclear envelope / protein-containing complex binding / nucleolus / proteolysis / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Xu, Z. / Ng, T.B. / Au, S.W.N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Faseb J. / 年: 2008 タイトル: Molecular basis of the redox regulation of SUMO proteases: a protective mechanism of intermolecular disulfide linkage against irreversible sulfhydryl oxidation 著者: Xu, Z. / Lam, L.S.M. / Lam, L.H. / Chau, S.F. / Ng, T.B. / Au, S.W.N. #1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000 タイトル: Ulp1-SUMO crystal structure and genetic analysis reveal conserved interactions and a regulatory element essential for cell growth in yeast 著者: Mossessova, E. / Lima, C.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2hkp.cif.gz | 60.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2hkp.ent.gz | 43.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2hkp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2hkp_validation.pdf.gz | 415.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2hkp_full_validation.pdf.gz | 418 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2hkp_validation.xml.gz | 11.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2hkp_validation.cif.gz | 15.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hk/2hkp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hk/2hkp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25666.301 Da / 分子数: 1 / 断片: c-terminal catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: Q02724, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.94 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 20% w/v PEG 3350, 0.2M NaCl and post-soaked in 50mM DTT for 48 hours, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年3月27日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: VariMax HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→51.367 Å / Num. obs: 14736 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 5.9 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.493 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. measured all: 6418 / Num. unique all: 2117 / Rsym value: 0.493 / % possible all: 99.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1EUV 解像度: 2.1→51.367 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 5.161 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.299 / ESU R Free: 0.22 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.401 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→51.367 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
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