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万見
- PDB-2hf7: Transition State Analogue of AphA class B Acid Phosphatase/Phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hf7
タイトルTransition State Analogue of AphA class B Acid Phosphatase/Phosphotransferase (Aluminium Fluoride Complex)
要素Class B acid phosphatase
キーワードHYDROLASE / Apha class B Acid phosphatase/phosphotransferase - Transition state analogue
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phosphoserine phosphatase activity / acid phosphatase / acid phosphatase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / magnesium ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
HAD-superfamily phosphatase, subfamily IIIB, AphA / Acid phosphatase, class B-like / HAD superfamily, subfamily IIIB (Acid phosphatase) / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / Class B acid phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Leone, R. / Calderone, V. / Cappelletti, E. / Benvenuti, M. / Mangani, S.
引用
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The First Structure of a Bacterial Class B Acid Phosphatase Reveals Further Structural Heterogeneity Among Phosphatases of Haloacid Deahalogenase Fold
著者: Calderone, V. / Forleo, C. / Benvenuti, M. / Thaller, M.C. / Rossolini, G.M. / Mangani, S.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2006
タイトル: Biochemical Characterization of the Class B Acid Phosphatase (Apha) of Escherichia Coli Mg1655
著者: Passariello, C. / Forleo, C. / Micheli, V. / Schippa, S. / Leone, R. / Mangani, S. / Thaller, M.C. / Rossolini, G.M.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: A Structure-Based Proposal for the Catalytic Mechanism of Bacterial Acid Phosphatase Apha Belonging to the Dddd Superfamily of Phosphohydrolases
著者: Calderone, V. / Forleo, C. / Benvenuti, M. / Thaller, M.C. / Rossolini, G.M. / Mangani, S.
履歴
登録2006年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Class B acid phosphatase
B: Class B acid phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1536
ポリマ－46,9372
非ポリマー2174
水11,025612
1
A: Class B acid phosphatase
B: Class B acid phosphatase
ヘテロ分子

A: Class B acid phosphatase
B: Class B acid phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,30612
ポリマ－93,8734
非ポリマー4338
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area13130 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area33740 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)92.430, 66.484, 91.624
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.12, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-884-

HOH

21B-1071-

HOH

詳細The biological assembly is a homotetramer.

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要素

#1: タンパク質 Class B acid phosphatase


分子量: 23468.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aphA, napA / プラスミド: pATAC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P0AE22, acid phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 612 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Reservoior: Na acetate 50mM, 18% (w/v) PEG6000, 0.6% (w/v) Spermine. Protein concentration: 4.16 mg/ml, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939239 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月17日
放射モノクロメーター: Khozu monochromator with a McLennon controller containing a LN2 cooled Si111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939239 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→51.16 Å / Num. obs: 62575 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.448 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB code: 2B82

2b82


解像度: 1.6→51.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. IN BOTH CHAINS THE AL ATOM OF THE ALUMINIUM TRIFLUORIDE MOLECULE (AF3) IS LINKED BY A COORDINATION BOND TO ASP44 OD1 AND TO A WATER MOLECULE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. IN BOTH CHAINS THE AL ATOM OF THE ALUMINIUM TRIFLUORIDE MOLECULE (AF3) IS LINKED BY A COORDINATION BOND TO ASP44 OD1 AND TO A WATER MOLECULE (A611 IN CHAIN A AND B612 IN CHAIN B). SINCE THERE IS NO DETECTABLE ELECTRON DENSITY HETEROGENEITY BETWEEN ALUMINIUM TRIFLUORIDE AND ALUMINIUM TETRAFLUORIDE, BOTH WATER MOLECULES, A611 AND A612, COULD BE FLUORINE ATOM.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19628 5734 9.2 %RANDOM
Rwork0.17123 ---
obs0.17351 56814 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.868 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7 Å20 Å20.43 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→51.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3314 0 10 612 3936
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1481.9434634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2395420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.65524.146164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.05315540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4841524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2492
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022672
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.21699
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22384
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0970.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.294
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6971.52112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12523426
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.81231296
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9144.51208
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free4.46632
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 445 -
Rwork0.225 4200 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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