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- PDB-2hbk: Structure of the yeast nuclear exosome component, Rrp6p, reveals ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2hbk | ||||||
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Title | Structure of the yeast nuclear exosome component, Rrp6p, reveals an interplay between the active site and the HRDC domain; Protein in complex with Mn | ||||||
![]() | Exosome complex exonuclease RRP6 | ||||||
![]() | HYDROLASE / GENE REGULATION / exosome / RNA metabolism / RNA surveillance / RNA processing | ||||||
Function / homology | ![]() nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing ...nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / nuclear exosome (RNase complex) / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / U4 snRNA 3'-end processing / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / rRNA primary transcript binding / RNA catabolic process / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / RNA processing / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / 3'-5'-RNA exonuclease activity / single-stranded RNA binding / nucleotide binding / nucleolus / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Midtgaard, S.F. / Assenholt, J. / Jonstrup, A.T. / Van, L.B. / Jensen, T.H. / Brodersen, D.E. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of the nuclear exosome component Rrp6p reveals an interplay between the active site and the HRDC domain. Authors: Midtgaard, S.F. / Assenholt, J. / Jonstrup, A.T. / Van, L.B. / Jensen, T.H. / Brodersen, D.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 75.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 439.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 28.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2hbjSC ![]() 2hblC ![]() 2hbmC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Details | The biological assembly is the monomer present in the asymmetric unit. |
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Components
#1: Protein | Mass: 47675.125 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Rrp6p central fragment, residues 129-536 / Mutation: Y361A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: RRP6 / Plasmid: pET30 Ek/LIC / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q12149, Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.38 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 12-14% PEG 20000, 0.1M Mes or Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Oct 27, 2005 / Details: Si mirrors |
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.25→36.22 Å / Num. all: 27056 / Num. obs: 27056 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 50.455 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Χ2: 1.077 / Net I/σ(I): 19.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.25→2.33 Å / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.341 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 2637 / Num. unique obs: 2637 / Χ2: 1.31 / % possible all: 98.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 2HBJ Resolution: 2.25→36.22 Å / FOM work R set: 0.798 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Solvent model: FLAT MODEL / Bsol: 44.103 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 57.6 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.25→36.22 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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