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- PDB-2hbj: Structure of the yeast nuclear exosome component, Rrp6p, reveals ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hbj
タイトルStructure of the yeast nuclear exosome component, Rrp6p, reveals an interplay between the active site and the HRDC domain
要素Exosome complex exonuclease RRP6
キーワードHYDROLASE / GENE REGULATION / exosome / RNA metabolism / RNA surveillance / RNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / U4 snRNA 3'-end processing ...nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / U4 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / nuclear exosome (RNase complex) / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / rRNA primary transcript binding / RNA catabolic process / regulation of telomere maintenance / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / RNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / 3'-5'-RNA exonuclease activity / single-stranded RNA binding / nucleotide binding / nucleolus / nucleus
類似検索 - 分子機能
Exosome-associated factor Rrp6, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp6-like / : / PMC2NT (NUC016) domain / HRDC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily ...Exosome-associated factor Rrp6, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp6-like / : / PMC2NT (NUC016) domain / HRDC domain / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / DNA polymerase; domain 1 / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Exosome complex exonuclease RRP6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Midtgaard, S.F. / Assenholt, J. / Jonstrup, A.T. / Van, L.B. / Jensen, T.H. / Brodersen, D.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Structure of the nuclear exosome component Rrp6p reveals an interplay between the active site and the HRDC domain.
著者: Midtgaard, S.F. / Assenholt, J. / Jonstrup, A.T. / Van, L.B. / Jensen, T.H. / Brodersen, D.E.
履歴
登録2006年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年11月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exosome complex exonuclease RRP6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6751
ポリマ－47,6751
非ポリマー00
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.135, 110.135, 80.169
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is the monomer present in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Exosome complex exonuclease RRP6 / Ribosomal RNA- processing protein 6


分子量: 47675.125 Da / 分子数: 1 / 断片: Rrp6p central fragment, residues 129-536 / 変異: Y361A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RRP6 / プラスミド: pET30 Ek/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta
参照: UniProt: Q12149, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.2 %
解説: Both MAD and MIRAS were used for structure determination.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12-14% PEG 20000, 0.1M Mes or Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG BW7A10.8793, 1.072, 1.071, 1.5218
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG X1320.8048
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2005年6月10日Si mirrors
MARRESEARCH2CCD2005年6月10日Si mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SiMADMx-ray1
2SiSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.87931
21.0721
31.0711
41.52181
50.80481
反射解像度: 2.1→55.06 Å / Num. all: 33892 / Num. obs: 33892 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 40.822 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 0.935 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 3087 / Num. unique obs: 3087 / Χ2: 1.135 / % possible all: 91.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→55.06 Å / FOM work R set: 0.776 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 3087 9.3 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.239 30976 --
obs0.239 30976 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.975 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 54.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.075 Å21.755 Å20 Å2
2--3.075 Å20 Å2
3----6.151 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→55.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3216 0 0 201 3417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34773
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008005
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.24403
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91265
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.1-2.110.387620.395552614
2.11-2.130.312690.34550619
2.13-2.140.418600.323537597
2.14-2.160.356630.323536599
2.16-2.180.354510.297483534
2.18-2.190.336500.302468518
2.19-2.210.351450.322473518
2.21-2.230.318470.293551598
2.23-2.240.386570.39592649
2.24-2.260.346630.308569632
2.26-2.280.337460.317476522
2.28-2.30.454440.349441485
2.3-2.320.455500.34465515
2.32-2.340.386630.325533596
2.34-2.370.335530.287483536
2.37-2.390.356660.297532598
2.39-2.410.345550.266531586
2.41-2.440.372670.275554621
2.44-2.460.337600.263538598
2.46-2.490.309570.255562619
2.49-2.520.3540.238558612
2.52-2.550.35510.265531582
2.55-2.580.338790.262569648
2.58-2.610.299660.235553619
2.61-2.650.301780.269539617
2.65-2.680.34640.243570634
2.68-2.720.352540.247570624
2.72-2.760.33570.277572629
2.76-2.80.349500.263572622
2.8-2.850.332610.244580641
2.85-2.90.308740.235572646
2.9-2.950.341720.244554626
2.95-3.010.31680.24570638
3.01-3.070.286520.257597649
3.07-3.140.281680.243581649
3.14-3.210.349570.253577634
3.21-3.290.342840.257588672
3.29-3.380.3570.253584641
3.38-3.480.282680.258598666
3.48-3.590.311860.254570656
3.59-3.720.276620.237599661
3.72-3.870.291800.226588668
3.87-4.040.237590.203601660
4.04-4.260.271700.197605675
4.26-4.520.194580.16605663
4.52-4.870.196650.16604669
4.87-5.360.214680.179602670
5.36-6.140.32590.223636695
6.14-7.740.284680.19615683
7.74-500.010.253700.177603673
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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