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万見
- PDB-2h6n: Histone H3 recognition and presentation by the WDR5 module of the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h6n
タイトルHistone H3 recognition and presentation by the WDR5 module of the MLL1 complex
要素
  • Histone H3 K4-Me2 9-residue peptide
  • WD-repeat protein 5
キーワードGENE REGULATION / WD40 WD-repeat histone modification MLL SET chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes ...MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / methylated histone binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / skeletal system development / gluconeogenesis / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / mitotic spindle / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / regulation of cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats ...YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ruthenburg, A.J. / Wang, W.-K. / Graybosch, D.M. / Li, H. / Allis, C.D. / Patel, D.J. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Histone H3 recognition and presentation by the WDR5 module of the MLL1 complex.
著者: Ruthenburg, A.J. / Wang, W.-K. / Graybosch, D.M. / Li, H. / Allis, C.D. / Patel, D.J. / Verdine, G.L.
履歴
登録2006年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD-repeat protein 5
B: WD-repeat protein 5
C: Histone H3 K4-Me2 9-residue peptide
D: Histone H3 K4-Me2 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7884
ポリマ－70,7884
非ポリマー00
水11,385632
1
A: WD-repeat protein 5
C: Histone H3 K4-Me2 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3942
ポリマ－35,3942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11920 Å2
手法PISA
2
B: WD-repeat protein 5
D: Histone H3 K4-Me2 9-residue peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3942
ポリマ－35,3942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.745, 46.131, 112.694
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 WD-repeat protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34303.914 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 23-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / プラスミド: PMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 K4-Me2 9-residue peptide


分子量: 1090.300 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: the peptide was chemically synthesized using solid phase synthesis
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 632 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 %
結晶化詳細: Crystals were grown by hanging drop vapour equilibration in Nextal plates as follows: 1 ul of 10 15 mg ml-1 protein solution (10 mM Tris HCl (pH 7.4), 50 mM NaCl, and 10 mM 2-mercaptoethanol) ...詳細: Crystals were grown by hanging drop vapour equilibration in Nextal plates as follows: 1 ul of 10 15 mg ml-1 protein solution (10 mM Tris HCl (pH 7.4), 50 mM NaCl, and 10 mM 2-mercaptoethanol) were mixed with 1 ul of well solution composed of 50 mM HEPES (pH 7.5), 100 mM potassium formate, and 10-20% (w/v) polyethylene glycol 3350 and equilibrated at room temperature overnight against 1 ml of well solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9871 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9871 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→43.4 Å / Num. all: 98522 / Num. obs: 90444 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 2.86 / Num. unique all: 9750 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCデータ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ERJ

1erj


解像度: 1.5→43.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.444 / SU ML: 0.046 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.078 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19766 5610 5.8 %RANDOM
Rwork0.17852 ---
all0.188 96032 --
obs0.17964 90444 96.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.716 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å2-0.08 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→43.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4853 0 0 632 5485
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224966
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2921.9426733
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0175621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.24625192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.84815856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0461510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2763
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023640
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.22176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.23423
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1050.2474
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0920.245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.731.53175
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.16525014
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.91432082
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9554.51719
LS精密化 シェル解像度: 1.499→1.538 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 376 -
Rwork0.206 5779 -
obs--84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.439-0.1557-0.26150.4096-0.03170.25790.02030.0227-0.0544-0.0515-0.07290.0365-0.0154-0.02370.0527-0.00430.0165-0.0212-0.0279-0.0209-0.00871.13630.943133.6061
20.4705-0.0523-0.18820.31830.18660.3922-0.02290.0092-0.01640.0416-0.0115-0.0358-0.0037-0.01330.0344-0.00460.003-0.0255-0.03570.0074-0.0122-26.054323.173716.2718
30.4603-0.39240.14714.16731.41111.9511-0.0696-0.20180.10380.17830.028-0.05010.0074-0.05540.0416-0.0049-0.0034-0.0009-0.02250.0024-0.028411.35264.793843.8165
40.56780.67060.73124.3353-0.65261.5904-0.16580.15190.0839-0.14410.03970.0396-0.0308-0.05590.1261-0.00480.01970.00780.0151-0.0075-0.0428-36.686327.16016.4209
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA31 - 3349 - 312
2X-RAY DIFFRACTION2BB30 - 3348 - 312
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 81 - 8
4X-RAY DIFFRACTION4DD1 - 81 - 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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