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万見
- PDB-2h61: X-ray structure of human Ca2+-loaded S100B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h61
タイトルX-ray structure of human Ca2+-loaded S100B
要素(Protein S100-B) x 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / S100 / EF-hand / Calcium-binding / RAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of skeletal muscle cell differentiation / adaptive thermogenesis / sympathetic neuron projection extension / RAGE receptor binding / positive regulation of myelination / response to methylmercury / astrocyte differentiation / S100 protein binding / response to anesthetic / TRAF6 mediated NF-kB activation ...negative regulation of skeletal muscle cell differentiation / adaptive thermogenesis / sympathetic neuron projection extension / RAGE receptor binding / positive regulation of myelination / response to methylmercury / astrocyte differentiation / S100 protein binding / response to anesthetic / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / regulation of neuronal synaptic plasticity / Nuclear signaling by ERBB4 / ruffle / positive regulation of neuron differentiation / axonogenesis / response to glucocorticoid / central nervous system development / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / tau protein binding / memory / long-term synaptic potentiation / calcium-dependent protein binding / regulation of cell shape / microtubule cytoskeleton / cellular response to hypoxia / learning or memory / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell adhesion / ciliary basal body / cilium / positive regulation of apoptotic process / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif ...Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ostendorp, T. / Heizmann, C.W. / Kroneck, P.M.H. / Fritz, G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural and functional insights into RAGE activation by multimeric S100B.
著者: Ostendorp, T. / Leclerc, E. / Galichet, A. / Koch, M. / Demling, N. / Weigle, B. / Heizmann, C.W. / Kroneck, P.M. / Fritz, G.
履歴
登録2006年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年9月17日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE The crystals of S100B were dissolved and checked by reversed phase HPLC and mass ...SEQUENCE The crystals of S100B were dissolved and checked by reversed phase HPLC and mass spectrometry. It was found that about 30% of the N-terminal Met in S100B was post translationally modified by E.coli. The mass deviation is in agreement with FME.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-B
B: Protein S100-B
C: Protein S100-B
D: Protein S100-B
E: Protein S100-B
F: Protein S100-B
G: Protein S100-B
H: Protein S100-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,81627
ポリマ－85,9008
非ポリマー91619
水11,115617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20680 Å2
ΔGint-407 kcal/mol
Surface area32160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)63.400, 81.600, 71.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The assymetric unit contains four homodimers which associate to two tetramers, which combine to an octamer

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要素

#1: タンパク質
Protein S100-B / S100 calcium-binding protein B / S-100 protein beta subunit / S-100 protein beta chain


分子量: 10727.037 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MET at the N-terminus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEMEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04271
#2: タンパク質 Protein S100-B


分子量: 10755.047 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FME at the N-terminus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEMEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04271
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 617 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.26 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1 M HEPES, 18-20%PEG400, 0.2 M CaCl2, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.54
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 63871 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 7334 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1MHO

1mho


解像度: 1.9→30.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 7.638 / SU ML: 0.122 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3.54 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 2743 5 %RANDOM
Rwork0.174 ---
all0.177 ---
obs-54870 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.082 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å2-0.07 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5917 0 31 617 6565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0216034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7231.9538062
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6765720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.78226.469337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.47151171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.899158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2864
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024534
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.23349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.24151
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2160.2632
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1560.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2880.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4841.53733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7325787
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.19232536
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6344.52275
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 200 -
Rwork0.208 3798 -
obs-3998 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.98271.59770.05983.98480.10171.3056-0.02020.06110.15810.0225-0.035-0.25930.08550.0710.0553-0.15270.02260.0480.07030.0313-0.05862.1994.08546.381
21.19490.0024-0.69591.5731.00544.8617-0.18380.1661-0.132-0.1213-0.037-0.05840.6341-0.11310.22080.0095-0.02180.09430.0423-0.0134-0.1111-3.625-12.45734.71
31.23470.26850.00992.94630.15690.77760.067-0.23270.10370.4363-0.07550.1530.0080.0870.0085-0.055-0.02270.04550.0963-0.0153-0.0886-1.614-15.04170.308
44.1867-3.44250.08774.8649-0.17020.51070.16660.0580.0593-0.2997-0.1113-0.08760.08660.0585-0.0553-0.09440.00610.02490.05460.013-0.10425.654-29.6357.994
51.2605-0.5476-0.4912.20232.2994.2351-0.04380.1648-0.21570.0962-0.04340.14190.2816-0.01540.0872-0.1523-0.02250.05720.0883-0.0097-0.061-23.469-32.42152.117
62.40910.2568-2.33862.06260.92195.8872-0.02360.12690.05190.14060.00560.21390.0498-0.66310.018-0.17750.00170.06990.16010.0427-0.0718-32.714-22.23267.018
72.61391.31822.50452.32021.49013.56660.09280.195-0.3119-0.2240.1574-0.1320.0550.1581-0.2502-0.1060.02410.01470.0629-0.0466-0.0819-34.152-10.98833.249
82.3002-0.61860.1373.55860.69781.6787-0.06760.00190.18530.12930.1571-0.0502-0.06860.0942-0.0896-0.15030.01540.00060.0832-0.01-0.0825-30.4652.51147.823
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 0 - 89 / Label seq-ID: 1 - 90

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB
33CC
44DD
55EE
66FF
77GG
88HH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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