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万見
- PDB-2h46: Native domain-swapped dimer crystal structure of the Grb2 SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h46
タイトルNative domain-swapped dimer crystal structure of the Grb2 SH2 domain
要素Growth Receptor Binding Protein 2
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / helix-sheet-helix / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / COP9 signalosome / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / COP9 signalosome / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / Regulation of KIT signaling / epidermal growth factor receptor binding / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / endodermal cell differentiation / RHOU GTPase cycle / positive regulation of actin filament polymerization / regulation of MAPK cascade / RET signaling / insulin receptor substrate binding / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Signal attenuation / SHC1 events in ERBB4 signaling / GAB1 signalosome / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / positive regulation of Rac protein signal transduction / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Erythropoietin activates RAS / ephrin receptor binding / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / Signaling by CSF3 (G-CSF) / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / signal transduction in response to DNA damage / phosphotyrosine residue binding / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / myelination / GRB2 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / SHC1 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / B cell receptor signaling pathway / cellular response to ionizing radiation / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR3 signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2 / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Benfield, A.P. / Martin, S.F. / Whiddon, B.B.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2007
タイトル: Structural and energetic aspects of Grb2-SH2 domain-swapping.
著者: Benfield, A.P. / Whiddon, B.B. / Clements, J.H. / Martin, S.F.
履歴
登録2006年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Growth Receptor Binding Protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7802
ポリマ－13,6871
非ポリマー921
水1,29772
1
E: Growth Receptor Binding Protein 2
ヘテロ分子

E: Growth Receptor Binding Protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5594
ポリマ－27,3752
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
Buried area5510 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area11680 Å2
手法PISA
2
E: Growth Receptor Binding Protein 2
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,23616
ポリマ－109,5008
非ポリマー7378
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_665-y+1,x+1,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation6_576x,-y+2,-z+11
crystal symmetry operation7_466y-1,x+1,-z+11
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
Buried area32590 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area36170 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.783, 80.783, 75.216
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-228-

HOH

21E-235-

HOH

31E-239-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Growth Receptor Binding Protein 2 / Grb2


分子量: 13687.465 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ICN0, UniProt: P62993*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15 mg/mL Grb2-SH2 in 50 mM HEPES at pH 7.5 mixed with equal volume of 100 mM MES and 2.1 M NH4SO4 at pH 6.0. , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 10060 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Χ2: 1.255 / Net I/σ(I): 37.2
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.970.3049811.2531100
1.97-2.050.2179941.4921100
2.05-2.140.1559951.1321100
2.14-2.250.1189861.404199.9
2.25-2.390.0969881.391199.9
2.39-2.580.06810101.1321100
2.58-2.840.05210101.0141100
2.84-3.250.03710161.217199.8
3.25-4.090.02710201.382199.5
4.09-300.02110601.14196.2

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.485 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.5
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å18.35 Å
Translation4 Å18.35 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→30 Å / FOM work R set: 0.831 / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 521 5.1 %Random
Rwork0.222 ---
all0.22 ---
obs0.22 10052 99.4 %-
溶媒の処理Bsol: 60.619 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 34.989 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.332 Å20 Å20 Å2
2--6.332 Å20 Å2
3----12.664 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数809 0 6 72 887
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.268
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.6151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.0492
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.6762
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1392.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.9-1.970.343440.289928972
1.97-2.050.26530.238937990
2.05-2.140.258530.236940993
2.14-2.250.282470.23941988
2.25-2.390.326400.24953993
2.39-2.580.324610.2339441005
2.58-2.840.31570.2379551012
2.84-3.250.203560.2259631019
3.25-4.090.194600.1899611021
4.09-400.188500.22410091059
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION5gly.paramgly.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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