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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2h39 | |||||||||
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タイトル | Crystal Structure of an ADP-Glucose Phosphorylase from Arabidopsis thaliana with bound ADP-Glucose | |||||||||
要素 | Probable galactose-1-phosphate uridyl transferase | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE / At5g18200 / ADP-GLUCOSE / GALT-LIKE / STRUCTURAL GENOMICS FUNCTIONAL FOLLOW-UP STUDY / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI / CENTER FOR EUKARYOTIC STRUCTURAL GENOMICS / CESG | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribose-5-phosphate adenylyltransferase activity / positive regulation of cellular response to phosphate starvation / UDP-glucose:hexose-1-phosphate uridylyltransferase activity / galactose catabolic process via UDP-galactose / nucleotidyltransferase activity / ADP binding / glucose metabolic process / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / carbohydrate metabolic process / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) | |||||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å | |||||||||
データ登録者 | McCoy, J.G. / Wesenberg, G.E. / Phillips Jr., G.N. / Bitto, E. / Bingman, C.A. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG) | |||||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal Structure of an ADP-Glucose Phosphorylase from Arabidopsis thaliana with bound ADP-Glucose 著者: McCoy, J.G. / Wesenberg, G.E. / Phillips Jr., G.N. / Bitto, E. / Bingman, C.A. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006 タイトル: Structure and Mechanism of an ADP-Glucose Phosphorylase from Arabidopsis thaliana 著者: McCoy, J.G. / Arabshahi, A. / Bitto, E. / Bingman, C.A. / Ruzicka, F.J. / Frey, P.A. / Phillips Jr., G.N. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2h39.cif.gz | 148.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2h39.ent.gz | 112.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2h39.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2h39_validation.pdf.gz | 965 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2h39_full_validation.pdf.gz | 969 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2h39_validation.xml.gz | 28.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2h39_validation.cif.gz | 40.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/2h39 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h3/2h39 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1z84S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | biological unit is a dimer. There is 1 biological unit in the asymmetric unit (chains A & B). |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38972.062 Da / 分子数: 2 / 変異: H186G / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) 遺伝子: At5g18200 / プラスミド: PVP-16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL834(DE3) P(RARE) 参照: UniProt: Q9FK51, UDP-glucose-hexose-1-phosphate uridylyltransferase #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.66 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 10 MG/ML PROTEIN, 20% PEG 2000, 0.2M SODIUM CHLORIDE, 0.10M MES-ACETATE, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: BRUKER PROTEUM-R / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月10日 / 詳細: MONTEL OPTICS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Graded Multilayer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.23→47.73 Å / Num. obs: 32389 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.78 % / Rmerge(I) obs: 0.1912 / Net I/σ(I): 11.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
Phasing MR | Rfactor: 0.416 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.593
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB Entry: 1Z84 解像度: 2.23→47.727 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / WRfactor Rfree: 0.223 / WRfactor Rwork: 0.17 / SU B: 6.285 / SU ML: 0.157 / ESU R: 0.304 / ESU R Free: 0.231 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.776 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.23→47.727 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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