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- PDB-2gt4: Crystal Structure of the Y103F mutant of the GDP-mannose mannosyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gt4
タイトルCrystal Structure of the Y103F mutant of the GDP-mannose mannosyl hydrolase in complex with GDP-mannose and MG+2
要素GDP-mannose mannosyl hydrolase
キーワードHYDROLASE / GDP-mannose hydrolase GDP-glucose hydrolase NUDIX GDP GDP-fucose
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-glucosidase activity / GDP-mannose mannosyl hydrolase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / manganese ion binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
GDP-mannose mannosyl hydrolase, Enterobacteria / GDP-mannose mannosyl hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily ...GDP-mannose mannosyl hydrolase, Enterobacteria / GDP-mannose mannosyl hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-mannopyranose / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / GDP-mannose mannosyl hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gabelli, S.B. / Bianchet, M.A. / Azurmendi, H.F. / Mildvan, A.S. / Amzel, L.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: X-ray, NMR, and mutational studies of the catalytic cycle of the GDP-mannose mannosyl hydrolase reaction.
著者: Gabelli, S.B. / Azurmendi, H.F. / Bianchet, M.A. / Amzel, L.M. / Mildvan, A.S.
履歴
登録2006年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-mannose mannosyl hydrolase
B: GDP-mannose mannosyl hydrolase
C: GDP-mannose mannosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,47511
ポリマ－55,2263
非ポリマー2,2498
水6,215345
1
A: GDP-mannose mannosyl hydrolase
B: GDP-mannose mannosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2577
ポリマ－36,8172
非ポリマー1,4395
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5240 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area14680 Å2
手法PISA
2
C: GDP-mannose mannosyl hydrolase
ヘテロ分子

C: GDP-mannose mannosyl hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4378
ポリマ－36,8172
非ポリマー1,6206
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)137.785, 93.893, 66.103
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological assembly is a dimer (A,B) C forms a dimer with its symmetry related partner using the 2 fold

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要素

#1: タンパク質 GDP-mannose mannosyl hydrolase / GDPMH / Colanic acid biosynthesis protein wcaH


分子量: 18408.627 Da / 分子数: 3 / 変異: Y103F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: k12 / 遺伝子: yefc / プラスミド: pet11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32056, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDD / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / GDP-マンノ-ス


分子量: 605.341 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O16P2
#4: 糖 ChemComp-BMA / beta-D-mannopyranose / beta-D-mannose / D-mannose / mannose / β-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 5mM GDP-mannose 5mM glucose 5mM GDP-mannose 5mM glucose 100 mM Tris HCL p8.5 20% PEG 4000, 0.2 Mg Acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 36595 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 2.814 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.3830.40637171.85499.9
2.38-2.483.10.30537061.90699.8
2.48-2.593.10.23537172.10299.7
2.59-2.733.10.19737113.4199.5
2.73-2.93.10.13337222.35199.1
2.9-3.123.10.09537032.52699.4
3.12-3.443.10.07537223.09799
3.44-3.932.90.0732634.89986.7
3.93-4.9530.04936493.61497
4.95-503.10.03936852.81396.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MADNESSデータ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RYA

1rya


解像度: 2.3→77.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 5.243 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.19 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1883 5.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
all0.188 111382 --
obs0.188 36594 97.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.589 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å2-0.49 Å2
2---3.06 Å20 Å2
3---2.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→77.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3906 0 142 345 4393
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2231.9665656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9175477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.54422.877219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.34515632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6831539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023195
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21768
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22740
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1980.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1120.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6881.52450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17223817
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.65531993
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4694.51839
LS精密化 シェル解像度: 2.299→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 129 -
Rwork0.25 2582 -
obs-2711 99.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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