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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2gn5 | |||||||||
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タイトル | REFINED STRUCTURE OF THE GENE 5 DNA BINDING PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE FD | |||||||||
![]() | GENE V PROTEIN | |||||||||
![]() | DNA BINDING (VIRAL) | |||||||||
機能・相同性 | ![]() rolling circle single-stranded viral DNA replication / single-stranded DNA binding / DNA replication 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Brayer, G.D. / McPherson, A. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Refined structure of the gene 5 DNA binding protein from bacteriophage fd. 著者: Brayer, G.D. / McPherson, A. #1: ![]() タイトル: A Model for Intracellular Complexation between Gene-5 Protein and Bacteriophage Fd DNA 著者: Brayer, G.D. / McPherson, A. #2: ![]() タイトル: Topological Comparison of Two Helix Destabilizing Proteins. Ribonucleasea and the Gene-5 DNA Binding Protein 著者: Brayer, G.D. / McPherson, A. #3: ![]() タイトル: Cooperative Interactions of the Gene-5 Protein 著者: Brayer, G.D. / McPherson, A. #4: ![]() タイトル: The Gene-5 Protein and its Molecular Complexes 著者: McPherson, A. / Brayer, G.D. #5: ![]() タイトル: Mechanism of DNA Binding to the Gene 5 Protein of Bacteriophage Fd 著者: Brayer, G.D. / McPherson, A. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 35.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 20.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 365.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 443.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9699.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: Inovirus / 参照: UniProt: P69542 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.86 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: referred to J.Mol.Biol. 106.1077-1081 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 3905 / Observed criterion σ(I): 3 / Num. measured all: 8747 / Rmerge F obs: 0.043 / Biso Wilson estimate: 24.8 Å2 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.217 / 最高解像度: 2.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.3 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / Rfactor obs: 0.217 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 24.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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