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- PDB-2fgj: Crystal structure of the ABC-cassette H662A mutant of HlyB with b... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2fgj | ||||||
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Title | Crystal structure of the ABC-cassette H662A mutant of HlyB with bound ATP | ||||||
![]() | Alpha-hemolysin translocation ATP-binding protein hlyB | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / ABC-transporter / ATPase / composite dimer | ||||||
Function / homology | ![]() type I protein secretion system complex / protein secretion by the type I secretion system / ATPase-coupled lipid transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / peptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zaitseva, J. / Oswald, C. / Jumpertz, T. / Jenewein, S. / Holland, I.B. / Schmitt, L. | ||||||
![]() | ![]() Title: A structural analysis of asymmetry required for catalytic activity of an ABC-ATPase domain dimer. Authors: Zaitseva, J. / Oswald, C. / Jumpertz, T. / Jenewein, S. / Wiedenmann, A. / Holland, I.B. / Schmitt, L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 199.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 160.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 39.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 52.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 2ff7C ![]() 2ffaC ![]() 2ffbC ![]() 2fgkC ![]() 1xefS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 27685.781 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: amino acids 467-707 / Mutation: H662A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-ATP / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: sodium malonate, PEG 5500-MME, sodium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.05 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→20 Å / Num. all: 25379 / Num. obs: 24465 / % possible obs: 96.4 % / Redundancy: 10.2 % / Rsym value: 0.057 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.65 Å / Rsym value: 0.193 / % possible all: 93.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb entry 1XEF Resolution: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 29.43 / SU ML: 0.336 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 3.2 / ESU R Free: 0.424 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 15.404 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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