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万見
- PDB-2ged: Signal Recognition Particle Receptor Beta-Subunit in nucleotide-f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ged
タイトルSignal Recognition Particle Receptor Beta-Subunit in nucleotide-free dimerized form
要素Signal recognition particle receptor beta subunit
キーワードPROTEIN TRANSPORT / SIGNALING PROTEIN / G protein / signal recognition particle / proline isomerization / circular permutation
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle binding / protein targeting to ER / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle receptor, beta subunit / Signal recognition particle receptor beta subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle receptor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Schmidt, D. / Schwartz, T.U.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Homodimerization of the G protein SR{beta} in the nucleotide-free state involves proline cis/trans isomerization in the switch II region.
著者: Schwartz, T.U. / Schmidt, D. / Brohawn, S.G. / Blobel, G.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: Circular permutation as a tool to reduce surface entropy triggers crystallization of the signal recognition particle receptor beta subunit.
著者: Schwartz, T.U. / Walczak, R. / Blobel, G.
履歴
登録2006年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL UNIT HAS NOT BEEN CONFIRMED YET AS OCCURRING IN VIVO. IT IS VERY LIKELY A DIMER BUT NOT CERTAIN. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S).
Remark 999SEQUENCE THIS PROTEIN IS A RECOMBINANT PROTEIN. THE COORDINATE NUMBERING IS BASED ON NATURAL ...SEQUENCE THIS PROTEIN IS A RECOMBINANT PROTEIN. THE COORDINATE NUMBERING IS BASED ON NATURAL PROTEIN NUMBERING. N-TERMINUS RESIDUES 210-244 ARE LINKED TO RESIDUES 36-183 WITH GGGSGGG LINKER. RESIDUES 184-209 WERE DELETED. THE GGGSGGG LINKER IS NOT OBSERVED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle receptor beta subunit
B: Signal recognition particle receptor beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7998
ポリマ－42,2222
非ポリマー5766
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area16870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.996, 74.996, 158.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細the asymmetric unit contains the homodimerized protein. no further symmetry operation is needed to build the biological assembly.

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle receptor beta subunit / SR-beta


分子量: 21111.119 Da / 分子数: 2 / 変異: deletion residues 184-209 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SRP102 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36057
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microbatch under paraffin oil / pH: 5.5
詳細: 1.3M ammonium sulfate, 50mM Bis/Tris/HCl, 0.5mM GDP, 5mM magnesium chloride, 5mM Hepes, 125mM sodium chloride, 2.5mM DTT, 0.25mM EDTA, pH 5.5, MICROBATCH UNDER PARAFFIN OIL, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 1.00944 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→33.8 Å / Num. all: 33853 / Num. obs: 33373 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 49.4 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 24.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BEAST位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NRJ chain B

1nrj


解像度: 2.2→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 5.804 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.195 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23941 2527 9.9 %RANDOM
Rwork0.18264 ---
all0.223 25288 --
obs0.18832 22942 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.144 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.76 Å20.88 Å20 Å2
2--1.76 Å20 Å2
3----2.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2591 0 30 294 2915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222657
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8941.9893594
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.08634421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7295327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85124.369103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.00415482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.281514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022843
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02507
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.21728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.21290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.21327
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2140.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.180.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6411.51852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2991.5668
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.33122688
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.30131095
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8154.5906
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 203 -
Rwork0.257 1641 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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