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万見
- PDB-1jol: THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE BINARY COMPLEX BETWEEN FOLINIC ACID ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jol
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF THE BINARY COMPLEX BETWEEN FOLINIC ACID (LEUCOVORIN) AND E. COLI DIHYDROFOLATE REDUCTASE
要素DIHYDROFOLATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / METHOTREXATE RESISTANCE / ONE-CARBON METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FFO / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Lee, H. / Reyes, V.M. / Kraut, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystal structures of Escherichia coli dihydrofolate reductase complexed with 5-formyltetrahydrofolate (folinic acid) in two space groups: evidence for enolization of pteridine O4.
著者: Lee, H. / Reyes, V.M. / Kraut, J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Isomorphous Crystal Structures of Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase Complexed with Folate, 5-Deazafolate, and 5,10-Dideazatetrahydrofolate: Mechanistic Implications
著者: Reyes, V.M. / Sawaya, M.R. / Brown, K.A. / Kraut, J.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Crystal Structure of Unliganded Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Ligand-Induced Conformational Changes and Cooperativity in Binding
著者: Bystroff, C. / Kraut, J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Crystal Structures of Recombinant Human Dihydrofolate Reductase Complexed with Folate and 5-Deazafolate
著者: Davies II, J.F. / Delcamp, T.J. / Prendergast, N.J. / Ashford, V.A. / Freisheim, J.H. / Kraut, J.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase: The Nadp+ Holoenzyme and the Folate.Nadp+ Ternary Complex. Substrate Binding and a Model for the Transition State
著者: Bystroff, C. / Oatley, S.J. / Kraut, J.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 A Resolution. II. Environment of Bound Nadph and Implications for Catalysis
著者: Filman, D.J. / Bolin, J.T. / Matthews, D.A. / Kraut, J.
#6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 A Resolution. I. General Features and Binding of Methotrexate
著者: Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Hamlin, R.C. / Kraut, J.
履歴
登録1996年2月25日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
B: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0997
ポリマ－36,0412
非ポリマー1,0585
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.577, 92.577, 73.132
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROFOLATE REDUCTASE / 5 / 6 / 7 / 8-TETRAHYDROFOLATE\: 2 NADP+ OXIDOREDUCTASE


分子量: 18020.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: IN BINARY COMPLEX WITH FOLINIC ACID (LEUCOVORIN) / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABQ4, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-FFO / N-[4-({[(6S)-2-amino-5-formyl-4-oxo-3,4,5,6,7,8-hexahydropteridin-6-yl]methyl}amino)benzoyl]-L-glutamic acid / [6S]-5-FORMYL-TETRAHYDROFOLATE / 6S-FOLINIC ACID / l-ロイコボリン


分子量: 473.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N7O7
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.97 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.5 ML-histidine 1drop0.0625 ml
20.5 Mcalcium acetate1drop0.0625 ml
418-25 %ethanol1reservoir
51.0 MTris-HCl1reservoir
3concentrated folnic acid-DHFR complex1drop0.05 ml

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 25677 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.058

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.142 / 最高解像度: 1.96 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2508 0 69 427 3004
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.967
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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