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- PDB-2ga7: Solution structure of the copper(I) form of the third metal-bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ga7
タイトルSolution structure of the copper(I) form of the third metal-binding domain of ATP7A protein (menkes disease protein)
要素Copper-transporting ATPase 1
キーワードHYDROLASE / solution structure / Menkes disease-associated protein / copper(I) / Structural Genomics / Structural Proteomics in Europe / SPINE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / : / positive regulation of response to wounding / cellular response to cobalt ion / L-tryptophan metabolic process / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding / cerebellar Purkinje cell differentiation ...peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / : / positive regulation of response to wounding / cellular response to cobalt ion / L-tryptophan metabolic process / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding / cerebellar Purkinje cell differentiation / elastic fiber assembly / response to iron(III) ion / P-type divalent copper transporter activity / copper ion export / copper ion import / copper ion transmembrane transporter activity / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / positive regulation of melanin biosynthetic process / cellular response to lead ion / superoxide dismutase copper chaperone activity / regulation of oxidative phosphorylation / positive regulation of catalytic activity / catecholamine metabolic process / copper ion transport / pyramidal neuron development / serotonin metabolic process / trans-Golgi network transport vesicle / melanosome membrane / detoxification of copper ion / norepinephrine metabolic process / T-helper cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collagen fibril organization / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to manganese ion / cartilage development / cellular response to antibiotic / hair follicle morphogenesis / pigmentation / response to zinc ion / skin development / lung alveolus development / cellular response to cadmium ion / Detoxification of Reactive Oxygen Species / blood vessel development / cell leading edge / dopamine metabolic process / central nervous system neuron development / cuprous ion binding / Ion transport by P-type ATPases / microvillus / blood vessel remodeling / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of cell size / positive regulation of lamellipodium assembly / cellular response to copper ion / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / lactation / extracellular matrix organization / removal of superoxide radicals / neuron projection morphogenesis / secretory granule / liver development / positive regulation of epithelial cell proliferation / trans-Golgi network membrane / cellular response to iron ion / female pregnancy / mitochondrion organization / locomotory behavior / cellular response to amino acid stimulus / trans-Golgi network / brush border membrane / small GTPase binding / phagocytic vesicle membrane / late endosome / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / basolateral plasma membrane / cellular response to hypoxia / perikaryon / in utero embryonic development / neuron projection / postsynaptic density / apical plasma membrane / copper ion binding / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 / E1-E2 ATPase ...Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Copper-transporting ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Torsion angle dynamics, simulated annealing, restrained energy minimization
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / DellaMalva, N. / Rosato, A. / Herrmann, T. / Wuthrich, K. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Solution structure and intermolecular interactions of the third metal-binding domain of ATP7A, the Menkes disease protein.
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / DellaMalva, N. / Herrmann, T. / Rosato, A. / Wuthrich, K.
履歴
登録2006年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper-transporting ATPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9372
ポリマ－9,8731
非ポリマー641
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 300target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Copper-transporting ATPase 1 / Copper pump 1 / Menkes disease-associated protein


分子量: 9873.033 Da / 分子数: 1 / 断片: Third soluble domain, residues 275-352 / 変異: K46V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATP7A, MC1, MNK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q04656, Cu2+-exporting ATPase
#2: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
1323D 15N-separated NOESY
143CBCA(CO)NH
153CBCANH
163h(CCH)-TOCSY
1733D 13C-separated NOESY
18215N-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM copper(I)MNK3 unlabelled sample, 100mM phosphate buffer, pH 7.0, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5mM copper(I)MNK3 15N labeled sample, 100mM phosphate buffer, pH 7.0, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5mM copper(I)MNK3 15N,13C labeled sample, 100mM phosphate buffer, pH 7.0, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM phosphate buffer / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR1.3collection
XEASY1.3データ解析
CARA1.5データ解析
CYANA2.1Guntert, P. et al.構造決定
Amber8Case, D.A. et al.精密化
精密化手法: Torsion angle dynamics, simulated annealing, restrained energy minimization
ソフトェア番号: 1
詳細: 1011 meaningful proton-proton distance restraints, 143 dihedral angles restraints were used for structure calculations
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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