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万見
- PDB-2g43: Structure of the ZNF UBP domain from deubiquitinating enzyme isop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g43
タイトルStructure of the ZNF UBP domain from deubiquitinating enzyme isopeptidase T (IsoT)
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
キーワードHYDROLASE / Zinc Finger / deubiquitinating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability ...regulation protein catabolic process at presynapse / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein deubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5, UBA1 domain / Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Ubiquitin associated domain / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Reyes-Turcu, F.E. / Horton, J.R. / Mullally, J.E. / Heroux, A. / Cheng, X. / Wilkinson, K.D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: The Ubiquitin Binding Domain ZnF UBP Recognizes the C-Terminal Diglycine Motif of Unanchored Ubiquitin.
著者: Reyes-Turcu, F.E. / Horton, J.R. / Mullally, J.E. / Heroux, A. / Cheng, X. / Wilkinson, K.D.
履歴
登録2006年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN THREE UNKOWN ATOMS, UNX 61, 65 AND 66 FORM A TRIANGULAR STRUCTURE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3187
ポリマ－29,1872
非ポリマー1315
水1,27971
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6592
ポリマ－14,5931
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6595
ポリマ－14,5931
非ポリマー654
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.380, 86.180, 59.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 5 / Ubiquitin thiolesterase 5 / Ubiquitin-specific processing protease 5 / Deubiquitinating enzyme 5 / ...Ubiquitin thiolesterase 5 / Ubiquitin-specific processing protease 5 / Deubiquitinating enzyme 5 / Isopeptidase T


分子量: 14593.387 Da / 分子数: 2 / 断片: The Zn Finger UMP domain of IsoT (residues 163-291) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP5, ISOT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45974, EC: 3.1.2.15
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.06 %
結晶化温度: 300 K / pH: 6.5
詳細: 16% polyethylene glycol 8000, 0.8 M sodium cacodylate pH 6.5, 0.16 M calcium acetate, 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K, pH 6.50

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.28020, 1.2790, 1.12810 0.97623
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月5日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1NSLS X26CMADMx-ray1
2Mx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28021
21.2791
31.12811
40.976231
反射解像度: 2.09→35 Å / Num. obs: 17788 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.064 / Mean I/σ(I) obs: 16.7 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.09→35 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 445910.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL ANISOTROPIC B VALUE / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 1743 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 17788 96.7 %-
all-17788 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.06 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.05 Å20 Å21.41 Å2
2--3.72 Å20 Å2
3---3.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.3 Å
Luzzati d res low-35 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1757 0 5 71 1833
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.792.5
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 146 4.5 %
Rwork0.289 3097 -
obs--89.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION5ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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