[日本語] English
万見
- PDB-2g17: The structure of N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase from... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g17
タイトルThe structure of N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase from Salmonella typhimurium.
要素N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / Semialdehyde dehydrogenase / NAD binding domain / amino acid transport metabolism / arginine biosynthesis / structural genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase activity / L-arginine biosynthetic process / NADP+ binding / NAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...: / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Zhou, M. / Abdullah, J. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The structure of N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase from Salmonella typhimurium.
著者: Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
履歴
登録2006年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL MOLECULE IS UNKNOWN BUT BASED ON THE PQS ANALYSIS IT MAY BE TETRAMER. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S) AS TETRAMER.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,35711
ポリマ－36,3961
非ポリマー96110
水5,927329
1
A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子

A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子

A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子

A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,42644
ポリマ－145,5844
非ポリマー3,84340
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+2/31
Buried area18510 Å2
ΔGint-604 kcal/mol
Surface area47980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)165.001, 165.001, 105.778
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-489-

HOH

21A-506-

HOH

詳細No experimental data, perhaps dimer (2-x,1-y,z).

-
要素

#1: タンパク質 N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / AGPR / N- acetyl-glutamate semialdehyde dehydrogenase / NAGSA dehydrogenase


分子量: 36395.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / 遺伝子: argC / プラスミド: pMCSG7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q8ZKL8, N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.708 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2M (NH4)SO4, 0.1M Tris pH7.0, 0.2M LiSO4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月24日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 37632 / Num. obs: 37632 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データスケーリング
HKL-3000位相決定
SHELX位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
直接法位相決定
CCP4位相決定
Cootモデル構築
Oモデル構築
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→49.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 6.298 / SU ML: 0.085 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.131
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19344 1890 5 %RANDOM
Rwork0.16962 ---
all0.17084 35742 --
obs0.17084 35742 98.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.292 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.27 Å2-0.64 Å20 Å2
2---1.27 Å20 Å2
3---1.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2555 0 50 329 2934
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222691
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4711.9713682
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5835344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.32224.655116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.86715408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7661511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022040
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21795
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1720.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9091.51735
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33522729
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.33331065
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5274.5952
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 123 -
Rwork0.195 2532 -
obs--96.13 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 114.5416 Å / Origin y: 53.4859 Å / Origin z: 20.0245 Å
111213212223313233
T-0.2382 Å2-0.053 Å2-0.0133 Å2--0.2366 Å2-0.0491 Å2---0.2019 Å2
L0.732 °20.2812 °2-0.0162 °2-1.4074 °2-0.0577 °2--0.754 °2
S-0.0604 Å °0.1391 Å °-0.1898 Å °-0.1627 Å °0.0574 Å °-0.0819 Å °0.0579 Å °0.0323 Å °0.003 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る