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- PDB-2fxk: Crystal structure of the macro-domain of human core histone varia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fxk
タイトルCrystal structure of the macro-domain of human core histone variant macroH2A1.1 (form A)
要素H2A histone family, member Y isoform 1
キーワードGENE REGULATION / CHROMATIN / HISTONE / A1PP / MACRO-DOMAIN / P-LOOP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / sex chromatin ...negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / sex chromatin / sex-chromosome dosage compensation / positive regulation of endodermal cell differentiation / establishment of protein localization to chromatin / double-stranded methylated DNA binding / Barr body / rDNA binding / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of oxidative phosphorylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / positive regulation of keratinocyte differentiation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of response to oxidative stress / nuclear chromosome / negative regulation of gene expression, epigenetic / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / pericentric heterochromatin / condensed chromosome / nucleosomal DNA binding / epigenetic regulation of gene expression / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin DNA binding / heterochromatin formation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin / nucleolus / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 ...Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Core histone macro-H2A.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Kustatscher, G. / Hothorn, M. / Pugieux, C. / Scheffzek, K. / Ladurner, A.G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Splicing regulates NAD metabolite binding to histone macroH2A.
著者: Kustatscher, G. / Hothorn, M. / Pugieux, C. / Scheffzek, K. / Ladurner, A.G.
履歴
登録2006年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2006年2月14日ID: 1ZQ0
改定 1.02006年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H2A histone family, member Y isoform 1
B: H2A histone family, member Y isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5492
ポリマ－44,5492
非ポリマー00
水77543
1
A: H2A histone family, member Y isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2741
ポリマ－22,2741
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: H2A histone family, member Y isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2741
ポリマ－22,2741
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.770, 98.270, 42.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 H2A histone family, member Y isoform 1


分子量: 22274.334 Da / 分子数: 2 / 変異: non-histone macro-domain (Residues: 182-369) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pETM11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: GenBank: 20336746, UniProt: O75367*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG8000, 0.1M NACL, 0.1M TRIS/ HCL PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 7.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.931 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9311
20.9311
反射解像度: 2.54→90.91 Å / Num. all: 12857 / Num. obs: 12857 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 16.12
反射 シェル解像度: 2.54→2.7 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.48 / Num. unique all: 1965 / Rsym value: 0.299 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZR5

1zr5


解像度: 2.54→90.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 28.464 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 1.065 / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 643 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.21 12335 --
obs0.21 12212 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.289 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å20 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→90.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2810 0 0 43 2853
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222876
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022656
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5191.9733884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81436224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0745374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.13625.849106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.40615512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.789154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023182
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02532
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.2764
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.22608
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.21445
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.21842
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.294
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.070.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2120.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3490.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6231.52367
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1011.5776
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83522984
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.19531172
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8654.5900
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.61 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 42 -
Rwork0.323 811 -
obs-811 96.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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