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万見
- PDB-2fte: Bacteriophage HK97 Expansion Intermediate IV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fte
タイトルBacteriophage HK97 Expansion Intermediate IV
要素major capsid protein
キーワードVIRUS/VIRAL PROTEIN / Bacteriophage / HK97 / capsid protein / expansion intermediate / VIRUS-VIRAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage HK97 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Gan, L. / Speir, J.A. / Conway, J.F. / Lander, G. / Cheng, N. / Firek, B.A. / Hendrix, R.W. / Duda, R.L. / Liljas, L. / Johnson, J.E.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Capsid conformational sampling in HK97 maturation visualized by X-ray crystallography and cryo-EM.
著者: Lu Gan / Jeffrey A Speir / James F Conway / Gabriel Lander / Naiqian Cheng / Brian A Firek / Roger W Hendrix / Robert L Duda / Lars Liljas / John E Johnson /
要旨: Maturation of the bacteriophage HK97 capsid from a precursor (Prohead II) to the mature state (Head II) involves a 60 A radial expansion. The mature particle is formed by 420 copies of the major ...Maturation of the bacteriophage HK97 capsid from a precursor (Prohead II) to the mature state (Head II) involves a 60 A radial expansion. The mature particle is formed by 420 copies of the major capsid protein organized on a T = 7 laevo lattice with each subunit covalently crosslinked to two neighbors. Well-characterized pH 4 expansion intermediates make HK97 valuable for investigating quaternary structural dynamics. Here, we use X-ray crystallography and cryo-EM to demonstrate that in the final transition in maturation (requiring neutral pH), pentons in Expansion Intermediate IV (EI-IV) reversibly sample 14 A translations and 6 degrees rotations relative to a fixed hexon lattice. The limit of this trajectory corresponds to the Head II conformation that is secured at this extent only by the formation of the final class of covalent crosslinks. Mutants that cannot crosslink or EI-IV particles that have been rendered incapable of forming the final crosslink remain in the EI-IV state.
#1: ジャーナル: Mol Cell / 年: 2004
タイトル: Control of crosslinking by quaternary structure changes during bacteriophage HK97 maturation.
著者: Lu Gan / James F Conway / Brian A Firek / Naiqian Cheng / Roger W Hendrix / Alasdair C Steven / John E Johnson / Robert L Duda /
要旨: Radical structural changes drive the maturation of the capsid of HK97, a lambda-like, dsDNA bacteriophage of Escherichia coli. These include expansion from approximately 560 to approximately 660 A in ...Radical structural changes drive the maturation of the capsid of HK97, a lambda-like, dsDNA bacteriophage of Escherichia coli. These include expansion from approximately 560 to approximately 660 A in diameter, metamorphosis from a round to an angular shape, and formation of covalent crosslinks between adjacent capsomers. Analogous transformations also occur in unrelated viruses and protein complexes. We find that expansion and crosslinking happen concurrently during maturation at low pH. Expansion causes residues on three different subunits to move up to 35 A to form 420 active sites that each catalyze the formation of a lysine-asparagine crosslink between adjacent subunits, making crosslink formation an indirect reporter of structural change. Intermediate crosslinking patterns support a previously proposed model of expansion, while hydrophobic properties aid in distinguishing discrete intermediates. A structure derived from cryo-EM images reveals the free intermediate conformation of penton arms, supporting our model for coordinated movement of hexons and pentons on the capsid lattice.
履歴
登録2006年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.62025年3月5日Group: Data processing / Structure summary / カテゴリ: em_3d_reconstruction / pdbx_entry_details / Item: _em_3d_reconstruction.resolution

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,6327
ポリマ－215,6327
非ポリマー00
水00
1
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,937,935420
ポリマ－12,937,935420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.08 MDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,078,16135
ポリマ－1,078,16135
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: major capsid protein
B: major capsid protein
C: major capsid protein
D: major capsid protein
E: major capsid protein
F: major capsid protein
G: major capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.29 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,293,79342
ポリマ－1,293,79342
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
major capsid protein / Gp5 / Head protein


分子量: 30804.607 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage HK97 (ファージ)
属: Lambda-like viruses / 遺伝子: 5 / プラスミド: pT7-Hd2.9 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P49861
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Bacteriophage HK97 Expansion Intermediate IVVIRUSThe structure was monodisperse.0
2major capsid proteinstructural molecule activity1
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: BACTERIA(EUBACTERIA) / 単離: SPECIES / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Escherichia coli
緩衝液名称: 50mM Citric Acid pH 4.0, 200mM KCl / pH: 4 / 詳細: 50mM Citric Acid pH 4.0, 200mM KCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X
撮影電子線照射量: 15 e/Å2

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1CNSモデルフィッティング
2Oモデルフィッティング
3OTHER３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 12 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1.4 Å
詳細: THE ENTIRE STRUCTURE WAS MODELED AS ALA AND GLY. THE MISSING ATOMS ARE SUPPRESSED DUE TO TOO MANY TO LIST. RESIDUES 159 to 172 IN CHAIN G WERE DELETED DUE TO DISORDER.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 374 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
Target criteria: vector reciprocal space target and manual correction with O
詳細: METHOD--Rigid body and manual fitting REFINEMENT PROTOCOL--rigid body, magnification optimized using van der Waals constraints and real-space correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 2FSY

2fsy


Accession code: 2FSY / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9392 0 0 0 9392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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