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万見
- PDB-2fl7: S. cerevisiae Sir3 BAH domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fl7
タイトルS. cerevisiae Sir3 BAH domain
要素Regulatory protein SIR3
キーワードTRANSCRIPTION / Sir / ORC / silencing / chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein-containing complex localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear origin of replication recognition complex / chromatin silencing complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / DNA replication origin binding / subtelomeric heterochromatin formation / DNA replication initiation ...establishment of protein-containing complex localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear origin of replication recognition complex / chromatin silencing complex / mitotic DNA replication checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / DNA replication origin binding / subtelomeric heterochromatin formation / DNA replication initiation / heterochromatin / nucleosome binding / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / chromatin binding / nucleolus / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bromo adjacent homology (BAH) domain / AAA lid domain / AAA lid domain / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain profile. / SH3 type barrels. / Roll ...Bromo adjacent homology (BAH) domain / AAA lid domain / AAA lid domain / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain profile. / SH3 type barrels. / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulatory protein SIR3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Keck, J.L. / Hou, Z. / Daner, J.R. / Fox, C.A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Structure of the Sir3 protein bromo adjacent homology (BAH) domain from S. cerevisiae at 1.95 A resolution.
著者: Hou, Z. / Danzer, J.R. / Fox, C.A. / Keck, J.L.
履歴
登録2006年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulatory protein SIR3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5031
ポリマ－27,5031
非ポリマー00
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.633, 44.145, 53.723
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.94, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-265-

HOH

詳細Sir3 BAH domain is monomeric

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要素

#1: タンパク質 Regulatory protein SIR3 / Silent information regulator 3


分子量: 27503.273 Da / 分子数: 1 / 断片: BAH domain, residues 1-229 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIR3, CMT1, MAR2, STE8 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P06701
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 6.5, 200 mM sodium chloride, 10% PEG400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER PROTEUM R / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月20日
放射モノクロメーター: Montel 200 Multilayered Graded / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→53.3 Å / Num. all: 19003 / Num. obs: 18434 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / % possible all: 70.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
PROTEUM PLUS2 (BRUKER)データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 6.139 / SU ML: 0.086 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23242 911 5.1 %RANDOM
Rwork0.19859 ---
all0.2 17634 --
obs0.2 17052 94.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.561 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å20 Å2-0.56 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1555 0 0 117 1672
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221593
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0971.9572154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2195179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.73524.16784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.63615287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0481510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021203
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2717
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.21103
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2370.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0061.5941
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63321493
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2973759
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7834.5661
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 40 -
Rwork0.246 730 -
obs--56.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.8283 Å / Origin y: 0.8478 Å / Origin z: 9.0561 Å
111213212223313233
T-0.0497 Å20.0045 Å20.018 Å2--0.0371 Å2-0.0018 Å2---0.0217 Å2
L0.7042 °2-0.0127 °20.5023 °2-0.6373 °2-0.088 °2--1.3193 °2
S-0.0117 Å °0.0056 Å °-0.0128 Å °0.0231 Å °-0.0224 Å °0.0101 Å °-0.0555 Å °0.05 Å °0.0342 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA8 - 21511 - 218
2X-RAY DIFFRACTION1AB230 - 346

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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