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Yorodumi- PDB-2zae: Crystal structure of protein Ph1601p in complex with protein Ph17... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2zae | ||||||
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Title | Crystal structure of protein Ph1601p in complex with protein Ph1771p of archaeal ribonuclease P from Pyrococcus horikoshii OT3 | ||||||
Components | (Ribonuclease P protein component ...) x 2 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Ribonuclease P Protein subunits / hetero dimer / tRNA processing | ||||||
Function / homology | Function and homology information ribonuclease P complex / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pyrococcus horikoshii (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.21 Å | ||||||
Authors | Honda, T. / Kakuta, Y. / Kimura, M. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2008 Title: Structure of an archaeal homolog of the human protein complex Rpp21-Rpp29 that is a key core component for the assembly of active ribonuclease P. Authors: Honda, T. / Kakuta, Y. / Kimura, K. / Saho, J. / Kimura, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2zae.cif.gz | 105.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2zae.ent.gz | 81.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2zae.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2zae_validation.pdf.gz | 491.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2zae_full_validation.pdf.gz | 499.6 KB | Display | |
Data in XML | 2zae_validation.xml.gz | 20.4 KB | Display | |
Data in CIF | 2zae_validation.cif.gz | 27.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/za/2zae ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/za/2zae | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Ribonuclease P protein component ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 15070.599 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus horikoshii (archaea) / Strain: OT3 / Gene: rnp1 / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)CodonPlus RIL / References: UniProt: O59425, ribonuclease P #2: Protein | Mass: 14626.764 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus horikoshii (archaea) / Strain: OT3 / Gene: rnp4 / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)CodonPlus RIL / References: UniProt: O59248, ribonuclease P |
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-Non-polymers , 4 types, 194 molecules
#3: Chemical | ChemComp-NO3 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.08 Å3/Da / Density % sol: 40.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.4 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 20% PEG 3350, 0.2M KNO3, 50mM NaCl,50mM Tris-HCl , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.4K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL38B1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: RIGAKU JUPITER 210 / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→50 Å / Num. all: 25221 / Num. obs: 25221 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 33.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.28 Å / Redundancy: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.15 / Num. unique all: 1552 / Rsym value: 0.369 / % possible all: 89.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1X0T, 1V76 Resolution: 2.21→42.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 11.868 / SU ML: 0.159 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.278 / ESU R Free: 0.219 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 36.98 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.21→42.64 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.207→2.264 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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