[日本語] English
万見
- PDB-2ki7: The solution structure of RPP29-RPP21 complex from Pyrococcus furiosus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ki7
タイトルThe solution structure of RPP29-RPP21 complex from Pyrococcus furiosus
要素
  • Ribonuclease P protein component 1
  • Ribonuclease P protein component 4
キーワードHYDROLASE / RNase P / tRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / rRNA processing / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #20 / Ribonuclease P/MRP, subunit p29 / Ribonuclease P subunit RNP4 / Ribonuclease P protein subunit RNP1 / Ribonuclease P subunit, Rpr2/Snm1/Rpp21 / Ribonuclease P/MRP subunit Rpp29 / RNAse P Rpr2/Rpp21/SNM1 subunit domain / Ribonuclease P protein subunit Rpp29/RNP1 / Ribonuclease P/MRP subunit Rpp29 superfamily / Ribonuclease P/MRP, subunit p29 ...N-terminal domain of TfIIb - #20 / Ribonuclease P/MRP, subunit p29 / Ribonuclease P subunit RNP4 / Ribonuclease P protein subunit RNP1 / Ribonuclease P subunit, Rpr2/Snm1/Rpp21 / Ribonuclease P/MRP subunit Rpp29 / RNAse P Rpr2/Rpp21/SNM1 subunit domain / Ribonuclease P protein subunit Rpp29/RNP1 / Ribonuclease P/MRP subunit Rpp29 superfamily / Ribonuclease P/MRP, subunit p29 / A domain found in a protein subunit of human RNase MRP and RNase P ribonucleoprotein complexes and archaeal proteins. / Rof/RNase P-like / N-terminal domain of TfIIb / Immunoglobulin FC, subunit C / Other non-globular / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Special / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease P protein component 1 / Ribonuclease P protein component 4
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus DSM 3638 (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Xu, Y. / Foster, M.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Solution structure of an archaeal RNase P binary protein complex: formation of the 30-kDa complex between Pyrococcus furiosus RPP21 and RPP29 is accompanied by coupled protein folding ...タイトル: Solution structure of an archaeal RNase P binary protein complex: formation of the 30-kDa complex between Pyrococcus furiosus RPP21 and RPP29 is accompanied by coupled protein folding and highlights critical features for protein-protein and protein-RNA interactions.
著者: Xu, Y. / Amero, C.D. / Pulukkunat, D.K. / Gopalan, V. / Foster, M.P.
履歴
登録2009年4月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease P protein component 1
B: Ribonuclease P protein component 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9703
ポリマ－29,9052
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Ribonuclease P protein component 1 / RNase P component 1


分子量: 14982.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus DSM 3638 (古細菌)
株: DSM3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: rnp1, PF1816 / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta / 参照: UniProt: Q8U007, ribonuclease P
#2: タンパク質 Ribonuclease P protein component 4 / RNase P component 4


分子量: 14922.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus DSM 3638 (古細菌)
株: DSM3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: rnp4, PF1613 / プラスミド: pET33b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta / 参照: UniProt: Q8U0H6, ribonuclease P
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1432D 1H-13C HSQC
1513D HNCO
1633D HNCO
1713D HN(CA)CB
1833D HN(CA)CB
1913D CBCA(CO)NH
11033D CBCA(CO)NH
11113D C(CO)NH TOCSY
11233D C(CO)NH TOCSY
11313D H(C)(CO)NH TOCSY
11433D H(C)(CO)NH TOCSY
11513D 1H-15N NOESY
11633D 1H-15N NOESY
21723D 1H-13C NOESY
21843D 1H-13C NOESY
21923D 13C-filtered/edited NOESY
22043D 13C-filtered/edited NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Pfu RPP29-1, 1.5 mM Pfu RPP21-2, 10 mM TRIS-3, 10 mM potassium chloride-4, 0.3 mM Zinc chloride-5, 0.02 % sodium azide-6, 10 % [U-99.8% 2H] D2O-7, 90 % H2O-8, 3 mM DSS-9, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.25 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Pfu RPP29-10, 1.5 mM Pfu RPP21-11, 10 mM TRIS-12, 10 mM potassium chloride-13, 0.3 % Zinc chloride-14, 0.02 % sodium azide-15, 100 % [U-99.8% 2H] D2O-16, 3 mM DSS-17, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Pfu RPP21-18, 1.2 mM Pfu RPP29-19, 10 mM TRIS-20, 10 mM potassium chloride-21, 0.3 mM Zinc chloride-22, 0.02 % sodium azide-23, 90 % H2O-24, 10 % [U-99.8% 2H] D2O-25, 3 mM DSS-26, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Pfu RPP21-27, 1.2 mM Pfu RPP29-28, 10 mM TRIS-29, 10 mM potassium chloride-30, 0.3 mM Zinc chloride-31, 0.02 % sodium azide-32, 100 % [U-99.8% 2H] D2O-33, 3 mM DSS-34, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.25 mMPfu RPP29-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.5 mMPfu RPP21-21
10 mMTRIS-31
10 mMpotassium chloride-41
0.3 mMZinc chloride-51
0.02 %sodium azide-61
10 %D2O-7[U-99.8% 2H]1
90 %H2O-81
3 mMDSS-91
1.25 mMPfu RPP29-10[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.5 mMPfu RPP21-112
10 mMTRIS-122
10 mMpotassium chloride-132
0.3 %Zinc chloride-142
0.02 %sodium azide-152
100 %D2O-16[U-99.8% 2H]2
3 mMDSS-172
1 mMPfu RPP21-18[U-100% 13C; U-100% 15N]3
1.2 mMPfu RPP29-193
10 mMTRIS-203
10 mMpotassium chloride-213
0.3 mMZinc chloride-223
0.02 %sodium azide-233
90 %H2O-243
10 %D2O-25[U-99.8% 2H]3
3 mMDSS-263
1 mMPfu RPP21-27[U-100% 13C; U-100% 15N]4
1.2 mMPfu RPP29-284
10 mMTRIS-294
10 mMpotassium chloride-304
0.3 mMZinc chloride-314
0.02 %sodium azide-324
100 %D2O-33[U-99.8% 2H]4
3 mMDSS-344
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.0475.8ambient 328 K
20.047ambient 328 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
XwinNMRBruker Biospincollection
CARAKeller R., Wuthrich K.chemical shift assignment
CARAKeller R., Wuthrich K.データ解析
SANEDuggan, Legge, Dyson & Wrightデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloreデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 4972 / NOE intraresidue total count: 1439 / NOE long range total count: 1497 / NOE medium range total count: 489 / NOE sequential total count: 839 / Protein phi angle constraints total count: 175 / Protein psi angle constraints total count: 175
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Torsion angle constraint violation method: Xplor-NIH
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.035 Å / Distance rms dev error: 0.01 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る