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- PDB-2f8n: 2.9 Angstrom X-ray structure of hybrid macroH2A nucleosomes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f8n
タイトル2.9 Angstrom X-ray structure of hybrid macroH2A nucleosomes
要素
  • Core histone macro-H2A.1
  • Histone 3, H2ba
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B.1
  • Histone H3.1
  • Histone H4
  • alpha-satellite DNA (146 bp)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / Nucleosome / NCP / macroH2A / Histone variant / chromatin / STRUCTURAL PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / positive regulation of response to oxidative stress / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity ...negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / positive regulation of response to oxidative stress / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / ADP-D-ribose binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / Condensation of Prophase Chromosomes / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Metalloprotease DUBs / Cleavage of the damaged purine / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / UCH proteinases / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / sex-chromosome dosage compensation / positive regulation of endodermal cell differentiation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / double-stranded methylated DNA binding / regulation of oxidative phosphorylation / establishment of protein localization to chromatin / sex chromatin / Barr body / rDNA binding / Ub-specific processing proteases / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / positive regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of response to oxidative stress / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / negative regulation of gene expression, epigenetic / pericentric heterochromatin / regulation of lipid metabolic process / site of DNA damage / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / condensed chromosome / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / epigenetic regulation of gene expression / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / promoter-specific chromatin binding / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA repair / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B ...Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Core histone macro-H2A.1 / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A type 1-H / H2B.U histone 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Chakravarthy, S. / Luger, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Nucleosomes containing the histone domain of macroH2A: In vitro possibilities.
著者: Chakravarthy, S. / Luger, K.
履歴
登録2005年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: alpha-satellite DNA (146 bp)
J: alpha-satellite DNA (146 bp)
A: Histone H3.1
B: Histone H4
D: Histone 3, H2ba
E: Histone H3.1
F: Histone H4
H: Histone H2B.1
G: Core histone macro-H2A.1
K: Histone H2A type 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,60510
ポリマ－200,60510
非ポリマー00
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.145, 109.272, 176.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is an octamer of histones wrapped by 146 basepairs of DNA called the nucleosome core particle, which is also the asymmetric unit. (all of which, the coordinates are given for in the submitted pdb file).

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要素

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タンパク質 , 6種, 8分子 AEBFDHGK

#2: タンパク質 Histone H3.1


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: P84233
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 Histone 3, H2ba


分子量: 14025.280 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: Q9D2U9
#5: タンパク質 Histone H2B.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: P02281
#6: タンパク質 Core histone macro-H2A.1


分子量: 12984.343 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 0-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: O75367
#7: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 16198.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pet15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: Q8CGP6

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DNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 122分子 IJ

#1: DNA鎖 alpha-satellite DNA (146 bp)


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: puc19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.92 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 34 to 37.5mM KCl and 40-45mM MnCl2, 5mM Potassium Cacodylate, Sample concentration: 8-12 mg/ml, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1KCl11
2MnCl211
3Potassium Cacodylate11
4H2O11
5KCl12
6MnCl212
7Potassium Cacodylate12
8H2O12

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→31.4 Å / Num. obs: 44768 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル最高解像度: 2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.408

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1U35

1u35


解像度: 2.9→31.4 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: A 73 chain I and T 74 chain I are linked together. A 217 chain J and T 218 chain J are linked together. However there are T 73A chain I and A 217A chain J present in the structure. The ...詳細: A 73 chain I and T 74 chain I are linked together. A 217 chain J and T 218 chain J are linked together. However there are T 73A chain I and A 217A chain J present in the structure. The electron density for this base pair is lost as a result of a convolution between two stretch conformations on the two halves of the nucleosome on either side of the diad axis.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.269 2184 Random
Rwork0.217 --
all-46170 -
obs-43333 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→31.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6007 5939 0 120 12066
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006598
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.05529

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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