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- PDB-2f3m: Structure of human GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M1A-1A complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f3m
タイトルStructure of human GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M1A-1A complexed with 1-(S-(GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXADIENATE ANION
要素Glutathione S-transferase Mu 1
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / CONJUGATION / DETOXIFICATION / CYTOSOLIC / DIMER / ACTIVE SITE / TRANSITION STATE ANALOGUE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / Glutathione conjugation / Paracetamol ADME / Azathioprine ADME / prostaglandin metabolic process / intercellular bridge ...nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / Glutathione conjugation / Paracetamol ADME / Azathioprine ADME / prostaglandin metabolic process / intercellular bridge / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process / glutathione metabolic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GTD / Glutathione S-transferase Mu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Patskovsky, Y. / Patskovska, L. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Transition state model and mechanism of nucleophilic aromatic substitution reactions catalyzed by human glutathione S-transferase M1a-1a.
著者: Patskovsky, Y. / Patskovska, L. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Function of His107 in the Catalytic Mechanism of Human Glutathione S-Transferase Hgstm1A-1A
著者: Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
履歴
登録2005年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase Mu 1
B: Glutathione S-transferase Mu 1
C: Glutathione S-transferase Mu 1
D: Glutathione S-transferase Mu 1
E: Glutathione S-transferase Mu 1
F: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,60412
ポリマ－154,4816
非ポリマー3,1236
水95553
1
A: Glutathione S-transferase Mu 1
B: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5354
ポリマ－51,4942
非ポリマー1,0412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area18900 Å2
手法PISA
2
C: Glutathione S-transferase Mu 1
D: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5354
ポリマ－51,4942
非ポリマー1,0412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area18820 Å2
手法PISA
3
E: Glutathione S-transferase Mu 1
F: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5354
ポリマ－51,4942
非ポリマー1,0412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area18910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.965, 93.096, 92.998
Angle α, β, γ (deg.)120.53, 106.19, 89.97
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 217 / Label seq-ID: 2 - 218

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF
詳細The biological assembly is a homodimer composed of two identical monomers. The unit cell/asymmetric unit contains 3 full homodimers

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要素

#1: タンパク質
Glutathione S-transferase Mu 1 / GSTM1-1 / GST class-mu 1 / GSTM1a-1a / GSTM1b-1b / HB subunit 4 / GTH4


分子量: 25746.842 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTM1, GST1 / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09488, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GTD / 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE / (S)-2-AMINO-5-((R)-1-(CARBOXYMETHYLAMINO)-1-OXO-3-(2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENYLTHIO)PROPAN-2-YLAMINO)-5-OXOPENTANOIC ACID


分子量: 520.428 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20N6O12S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 280 K / pH: 6
詳細: 20% PEG 4000, pH 6.00, VAPOR DIFFUSION, temperature 280K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年11月11日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.667→100 Å / Num. obs: 38744 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.67→2.8 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
CCP4モデル構築
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GTU

1gtu


解像度: 2.7→20 Å / SU B: 20.024 / SU ML: 0.381 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.402 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1169 3.1 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.234 36687 97.1 %-
all-36687 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.56 Å2-0.1 Å2-0.99 Å2
2---3.49 Å2-2.52 Å2
3----5.19 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10904 0 210 53 11167
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02211430
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.171.99615433
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.07751318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.32124.011541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.748152086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.4841560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.21592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028718
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2550.35198
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3370.57932
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.5763
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.410.3106
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5750.517
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.73926704
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.272310620
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.4635339
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.25214805
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1789 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.040.05
2Btight positional0.040.05
3Ctight positional0.040.05
4Dtight positional0.040.05
5Etight positional0.040.05
6Ftight positional0.040.05
1Atight thermal0.070.5
2Btight thermal0.070.5
3Ctight thermal0.070.5
4Dtight thermal0.070.5
5Etight thermal0.070.5
6Ftight thermal0.070.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 84 -
Rwork0.386 2656 -
obs--95.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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