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- PDB-1xw5: Human glutathione s-transferase M2-2 (E.C.2.5.1.18)complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xw5
タイトルHuman glutathione s-transferase M2-2 (E.C.2.5.1.18)complexed with glutathione, monoclinic crystal form
要素Glutathione S-transferase Mu 2
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / CONJUGATION / DETOXIFICATION / CYTOSOLIC / DIMER / ACTIVE SITE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / linoleic acid metabolic process / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / cellular response to caffeine ...nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / linoleic acid metabolic process / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / cellular response to caffeine / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process / calcium channel inhibitor activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / fatty acid binding / sarcoplasmic reticulum / glutathione metabolic process / transmembrane transporter binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase Mu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Patskovska, L.N. / Patskovsky, Y.V. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Perturbation of the Active Site of Human Glutathione-S-Transferase M2-2 Upon Ligand Binding
著者: Patskovsky, Y. / Patskovska, L.N. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Expression, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Ligand-Free Human Glutathione S-Transferase M2-2
著者: Patskovska, L.N. / Fedorov, A.A. / Patskovsky, Y.V. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Human Class Mu Glutathione Transferase Gstm2-2. Effects of Lattice Packing on Conformational Heterogeneity
著者: Raghunathan, S. / Chandross, R.J. / Kretsinger, R.H. / Allison, T.J. / Penington, C.J. / Rule, G.S.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Cloning, Expression, and Characterization of a Class-Mu Glutathione Transferase from Human Muscle, the Product of the Gst4 Locus
著者: Vorachek, W.R. / Pearson, W.R. / Rule, G.S.
履歴
登録2004年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase Mu 2
B: Glutathione S-transferase Mu 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9064
ポリマ－51,2912
非ポリマー6152
水8,305461
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.200, 49.790, 92.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Biological unit is a homodimer, the assymetric unit contains homodimer

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase Mu 2 / GSTM2-2 / GST class-mu 2


分子量: 25645.457 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTM2, GST4 / プラスミド: peT3a-hGSTM2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28161, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.9 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG4000, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年10月11日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 43318 / Num. obs: 38664 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.017 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1864 / Rsym value: 0.019 / % possible all: 43.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
CNS1精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GTU

2gtu


解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1160 3 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.22 38611 --
obs0.206 38283 88.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.4053 Å2 / ksol: 0.318977 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.41 Å20 Å21.29 Å2
2--4.85 Å20 Å2
3----0.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3614 0 40 461 4115
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.862
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.293
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.593
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.644
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 99 2.8 %
Rwork0.28 3491 -
obs-3491 50.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GSHPARAM.PEPGSHTOP.PEP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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