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万見
- PDB-1hna: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CLASS MU GLUTATHIONE TRANSFERASE GSTM2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hna
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CLASS MU GLUTATHIONE TRANSFERASE GSTM2-2: EFFECTS OF LATTICE PACKING ON CONFORMATIONAL HETEROGENEITY
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE(GLUTATHIONE)
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity ...nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cellular response to caffeine / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / xenobiotic catabolic process / intercellular bridge / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / glutathione metabolic process / sarcoplasmic reticulum / fatty acid binding / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE S-(2,4 DINITROBENZENE) / Glutathione S-transferase Mu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Raghunathan, S. / Chandross, R.J. / Kretsinger, R.H. / Allison, T.J. / Penington, C.J. / Rule, G.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of human class mu glutathione transferase GSTM2-2. Effects of lattice packing on conformational heterogeneity.
著者: Raghunathan, S. / Chandross, R.J. / Kretsinger, R.H. / Allison, T.J. / Penington, C.J. / Rule, G.S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Mapping of the Substrate-Binding Site of a Human Class Mu Glutathione Transferase Using Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Penington, C.R. / Rule, G.S.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Cloning, Expression, and Characterization of a Class Mu Glutathione Transferase from Human Muscle, the Product of the Gst4 Locus
著者: Vorachek, W.R. / Pearson, W.R. / Rule, G.S.
履歴
登録1993年10月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0802
ポリマ－25,6061
非ポリマー4731
水1,946108
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1604
ポリマ－51,2132
非ポリマー9472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)81.190, 83.520, 70.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 60

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 25606.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P28161, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GDN / GLUTATHIONE S-(2,4 DINITROBENZENE)


分子量: 473.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N5O10S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ALTHOUGH CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF GLUTATHIONE S-(2,4 DINITROBENZENE), ONLY THE ...ALTHOUGH CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF GLUTATHIONE S-(2,4 DINITROBENZENE), ONLY THE GLUTATHIONE PORTION HAS OBSERVABLE DENSITY. COORDINATES ARE REPORTED FOR THE GLUTATHIONE PORTION ONLY (RESIDUE GDN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.4 / PH range high: 6.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1130 mg/mlenzyme1drop0.18 ml
21 MGS-DNB1drop0.0156 ml
3150 mMTris-HCl1reservoir
45 mMBME1reservoir
525-30 %PEG10001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / Num. obs: 20184 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.005 / Biso Wilson estimate: 11.22 Å2 / Num. measured all: 28080
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 6.6

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.226 / Rfactor obs: 0.226 / 最高解像度: 1.85 Å
詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 203 - 217 IS POORLY DEFINED.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1804 0 20 108 1932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Num. reflection all: 20025 / Num. reflection obs: 19682 / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 1.3
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / 最低解像度: 1.92 Å / Total num. of bins used: 10 / Num. reflection obs: 1620 / Rfactor obs: 34.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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