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万見
- PDB-2es4: Crystal structure of the Burkholderia glumae lipase-specific fold... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2es4
タイトルCrystal structure of the Burkholderia glumae lipase-specific foldase in complex with its cognate lipase
要素
  • Lipase
  • Lipase chaperone
キーワードHYDROLASE / protein-protein complex / steric chaperone / triacylglycerol hydrolase / all alpha helix protein / a/b hydrolase fold / extensive interaction area
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process / unfolded protein binding / protein folding / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipase chaperone / Proteobacterial lipase chaperone protein / Lipases, serine active site. / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Triacylglycerol lipase / Triacylglycerol lipase / Lipase-specific foldase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia glumae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pauwels, K. / Wyns, L. / Tommassen, J. / Savvides, S.N. / Van Gelder, P.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of a membrane-based steric chaperone in complex with its lipase substrate.
著者: Pauwels, K. / Lustig, A. / Wyns, L. / Tommassen, J. / Savvides, S.N. / Van Gelder, P.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Crystallization and crystal manipulation of a steric chaperone in complex with its lipase substrate
著者: Pauwels, K. / Loris, R. / Vandenbussche, G. / Ruysschaert, J.-M. / Wyns, L. / Van Gelder, P.
履歴
登録2005年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipase
D: Lipase chaperone
B: Lipase
E: Lipase chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,80314
ポリマ－136,7084
非ポリマー1,09510
水15,187843
1
A: Lipase
D: Lipase chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5214
ポリマ－68,3542
非ポリマー1672
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area24530 Å2
手法PISA
2
B: Lipase
E: Lipase chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,28210
ポリマ－68,3542
非ポリマー9288
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6340 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area24540 Å2
手法PISA
3
B: Lipase
E: Lipase chaperone
ヘテロ分子

B: Lipase
E: Lipase chaperone
ヘテロ分子

A: Lipase
D: Lipase chaperone
ヘテロ分子

A: Lipase
D: Lipase chaperone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)275,60728
ポリマ－273,4168
非ポリマー2,19120
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation3_445x-1/2,y-1/2,z1
crystal symmetry operation4_545-x+1/2,y-1/2,-z1
Buried area31920 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area89570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.000, 75.700, 116.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & D and chains B & E)

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要素

#1: タンパク質 Lipase / Triacylglycerol lipase


分子量: 33117.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Burkholderia glumae (バクテリア) / 細胞内の位置: extracellular / 株: PG1
参照: UniProt: Q05489, UniProt: P0DUB8*PLUS, triacylglycerol lipase
#2: タンパク質 Lipase chaperone / Lipase foldase / Lipase helper protein / Lipase activator protein / Lipase modulator


分子量: 35236.238 Da / 分子数: 2 / Fragment: periplasmic C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia glumae (バクテリア)
遺伝子: lifO, lipB / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: Q05490
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 843 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20 % PEG3350, 0.2 M KI, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→40 Å / Num. all: 119154 / Num. obs: 120503 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 1.077 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / % possible obs: 91.3 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Mean I/σ(I) obs: 3.85 / Num. measured obs: 10920 / Χ2: 1.034 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CVL

1cvl


解像度: 1.85→40 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.219 5974
Rwork0.199 -
obs-119309
原子変位パラメータBiso mean: 34.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8611 0 10 843 9464

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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